[Biochimie] Translocation élongation chaine polypeptidique
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Translocation élongation chaine polypeptidique



  1. #1
    Soucoupe

    Question Translocation élongation chaine polypeptidique


    ------

    Bonjour tout le monde ,
    Je souffre d'une cruelle incompréhension du mécanisme d'élongation de la chaine popypeptidique :
    Suivant informations que j'ai recues : l'élongation se fait en 3 étapes consécutives ;
    1: La reconnaissance du codon : opération durant laquelle l'anticodon d'un aminoacyl-ARNt se lie au codon du site A de l'ARNm, opération qui consomme 2 molécules de GTP
    2: La formation d'une liaison peptidique : durant laquelle l'ARNr du ribsosome catalyse la réaction de liaison covalente, et durant laquelle le popypeptide qui se trouvait alors sur le l'ARNt du site P du ribosome se lie maintenant à celui du site A
    3: La translocation : durant laquelle ARNt du site P=>E et A=>P,
    alors le problème est le suivant, la translocation (qui consomme une GTP) se fait-elle grâce à un mouvement du ribosome (et je ne comprends dès lors pas comment un mouvement synchronisé peut exister notamment dans les polysomes...) ou alors le mouvement est assuré par un mouvement de l'ARNm? (en sachant que j'ai trouvé plusieurs schémas qui montraient allègrement un mouvement des ARNt , en se prenant pas en compte alors des incohérences de type codon/anticodon...) merci d'avance pour votre réponse

    -----

  2. #2
    Soucoupe

    Re : Translocation élongation chaine polypeptidique

    C'est re-moi ^^', tant qu'on y est , est ce que quelqun sait ce que la molécule d'ARNm devient après traduction? On peut supposer que ce n'est pas une structure stable mais est-elle réutilisable? ou décompasable afin de se servir de ses nucléotides?

  3. #3
    LXR

    Re : Translocation élongation chaine polypeptidique

    Bonjour et bienvenue sur Futura,

    Le mouvement que tu cherches à élucider importe peu dans la compréhension du mécanisme de traduction. Si on considère que le ribosome peut synthétiser un polypeptide en étant fixé au translocon du RE, alors on a tendance à dire que c'est l'ARNm qui bouge, mais c'est relatif (cf Albert Einstein, la relativité restreinte ).

    Pour la stabilité de la molécule d'ARNm : on a le Cap en 5' (mais pas toujours) et la queue polyA en 3'. Le Cap est une structure particulière qui protège l'ARNm des activités exonucléases 5'->3'. La queue polyA fixe des PolyA Binding Protein (PABP) qui empêche les exonucléases 3'->5' de dégrader l'ARNm. Toutefois il y a un cycle de fixation/libération de l'ARNm par ces protéines. Ainsi, lorsque la PABP la plus en 3' libère transitoirement l'ARNm, une exonucléase a le temps de dégrader l'ARNm jusqu'à ce qu'elle rencontre une autre PABP. Et ainsi de suite jusqu'à la dégradation de l'ARNm. Donc la longueur de la queue polyA est un des déterminants de la demi-vie d'un ARNm au sein d'une cellule.

    Greg

  4. #4
    Soucoupe

    Re : Translocation élongation chaine polypeptidique

    Ok, merci beaucoup ^^ on y voit tout de suite plus claire

  5. A voir en vidéo sur Futura

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