Regulation de la glycolyse

[invite1729a7f5]

salut tout le monde,

j'ai besoin de votre aide pour une question que j'ai apres avoir relu mon cours (glycolyse)

je suis dans le chapitre "regulation de la glycolyse" et je vois qu'il y a les trois etapes ou se font les reactions irreversibles qui sont regulees ...
au niveau de:
- hexokinases (ici je vois pas comment le glucose6phosphate peut reguler l'activite de l'exokinase)
- phosphofructokinase 1
- pyruvate kinase

apres avoir relu plusieurs fois le cours et fait des recherches j'avoue ne pas avoir compris grand chose
on parle de Km élevé = petite affinite de l'enzyme pour le substrat mais bon concretement je comprends pas du tout cette regulation

si qqn a bien compris, pourrait-il faire m'expliquer en qq mots svp

merci d'avance
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[inviteb3a6feac]

Les passages des points irreversibles de la glycolyse, à savoir les réactions 3,7 et 10 ont des Delta G très élevés. Aussi c'est une question de thermodynamique qui rend la réaction irreversible.
Je ne peu plus vous donner de valeurs, ne m'en souvenant depuis longtemps plus, mais il s'agit bel et bien de thermo et de différence de l'énergie libre des réactifs et produits.

[invite1729a7f5]

Les passages des points irreversibles de la glycolyse, à savoir les réactions 3,7 et 10 ont des Delta G très élevés. Aussi c'est une question de thermodynamique qui rend la réaction irreversible.
Je ne peu plus vous donner de valeurs, ne m'en souvenant depuis longtemps plus, mais il s'agit bel et bien de thermo et de différence de l'énergie libre des réactifs et produits.

oui point de vue thermo, je suis d'accord mais c'est plutot au point de vue biochimique que je ne comprends pas

cad comment ces differents enzymes sont ils stoppés(régulés)?

[inviteb3a6feac]

Ah ok
Pardon, je n'avais pas tout saisi.

Eh bien c'est très simple, les enzymes comme l'héxokinase subit une rétroinhibition du glc-6-P, son produit. C'est à dire qu'elle est inactivée par les fortes concentrations en glucose-6-phosphate et cela grâce à des site de fixation à faible affinité, donc à Km très élevé

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite7249a892]

Hello à tous;
L’affinité est égale a l'inverse du Km, donc plus le Km est bas (comme le cas de l'Héxokinase) plus l'affinité est élevé, et inversement.
Et voici quelques liens qui traitent des enzymes que vous avez cité:
http://ead.univ-angers.fr/~jaspard/P...lGLYCOLYSE.htm
http://www.chups.jussieu.fr/polys/bi....Chp.10.9.html
http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucokinase
http://fr.wikipedia.org/wiki/Hexokinase
Cordialement,
Katie.

[invitef0362c6c]

Bonjour! Si je me souvient bien, l'hexokinase est régulée de façon allostérique par le G6P qui l'inhibe. La PFK constitue le point de régulation centrale de la glycolyse, laquelle enzyme sera inhibée par une augmentation d'ATP (si énergie, pas besoin de dégrader le glucose), ainsi que par une augmentation du citrate (agissant comme inhibiteur allostérique). Inversement, une augmentation d'AMP renversera l'inhibition. Le fructose-1,6-bisphosphate est aussi un activateur allostérique de la PFK. La pyruvate kinase quant à elle, est activée allostériquement par l'AMP et le f-1,6-bp et inhibée par l'ATP et l'Acetyl-Coa. Comme il a été dit, ces étapes ont un delta G très négatif due au couplage avec l'ATP, ce qui les rend très favorable au point de vue thermodynamique.

[invite1729a7f5]

merci katie popur tes liens

Bonjour! Si je me souvient bien, l'hexokinase est régulée de façon allostérique par le G6P qui l'inhibe. La PFK constitue le point de régulation centrale de la glycolyse, laquelle enzyme sera inhibée par une augmentation d'ATP (si énergie, pas besoin de dégrader le glucose), ainsi que par une augmentation du citrate (agissant comme inhibiteur allostérique). Inversement, une augmentation d'AMP renversera l'inhibition. Le fructose-1,6-bisphosphate est aussi un activateur allostérique de la PFK. La pyruvate kinase quant à elle, est activée allostériquement par l'AMP et le f-1,6-bp et inhibée par l'ATP et l'Acetyl-Coa. Comme il a été dit, ces étapes ont un delta G très négatif due au couplage avec l'ATP, ce qui les rend très favorable au point de vue thermodynamique.

qu'est ce qu'un inhibiteur allosterique ??? et un inhibiteur cooperatif ce serait quoi ?

merci d'avance

[invite7249a892]

Hello à tous;
Les inhibiteurs allostériques se fixent sur des sites dits allostériques, indépendants du site actif. Leur fixation entraîne un changement de conformation de l'enzyme qui de fait modifie son affinité vis-à-vis du substrat.
La coopérativité traduit le fait que la fixation sur l'enzyme d'une molécule d'un effecteur allostérique (exemples: activateur allostérique et inhibiteur allostérique) influe sur la fixation des molécules suivantes. Dans le cas de coopérativité en présence du substrat (sigmoïde de v=f ((S)), si l'effecteur allostérique est le substrat lui même on parle de modulation homotrope. Si l'effecteur est différent du substrat on parle de modulation hétérotrope. Dans une coopérativité positive, une molécule d'un effecteur entraîne l'augmentation de l'affinité pour les mêmes molécules et vice versa pour une coopérativité négative.
Et voici quelques liens qui t'aideront à mieux comprendre les enzymes allostériques:

http://fr.wikipedia.org/wiki/Allost%C3%A9rie
http://coursp1bichat-lariboisiere.we...zymologie1.pdf
http://www.perrin33.com/enzym/allosterie_3.php
Cordialement,
Katie.