colle sur les enzymes

[invite31aa7354]

Bonsoir !
alors voila, j'ai une colle sur les enzymes et il faut que je prépare des sujets.
Seulement certains me semblent bizarres
La régulation du fonctionnement des enzymes par exempl. ej ne sais pas comment faire.
Ou bien encore les facterus modifiant l'activité enzymatique.
Je sais quoi y mettre à l'intérieur, mais je ne sais pas comment tou organiser.

ou bien encore comparaison enzyme michaélienne et allostérique.
Je pensai faire une comparaison des cinétiques en premiere partie, puis parler de l'exprérience de dénaturation, et de la différence de fonctionnement entre les deux. Et enfin parler du fait que les allostériques sont utilisées pour la régulation. Mais est-ce un bon plan??

enfin voila, j'attend vos conseils !
merci
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[invite563835f6]

Salut,

Voici ce que je te propose de détailler ici, par toi même:

comparaison enzyme michaélienne et allostérique.
I. Les enzymes: des biocatalyseurs
En gros une définition de ce qu'est une enzyme, avec des mises en évidence expérimentale évidemment (comparaison par rapport à un catalyseur chimique)
II. Les cinétiques enzymatiques
Ici, tu rappelles rapidement les différentes formule des vitesses pour des réactions enzymatiques simples, tu donnes les caractéristiques des deux types d'enzyme, en n'oubliant biensur par de dire qu'en dénaturant une enzyme allostérique on obtient une cinétique michaéllienne (tu ne manqueras pas d'expliquer la raison)
III. La fonction biologique des enzymes michaélliennes et allostériques
Là, le titre est explicite, à toi de puiser dans les exemples de ton cours

La régulation du fonctionnement des enzymes et les facteurs modifiant l'activité enzymatique sont des sujets très proches. L'approche que tu en as peut différer légèrement, mais en gros voici une approche:
I. La nature protéique des enzymes et ses conséquences
tu détailles les facteurs jouant sur cette caractéristique
II. La cinétique de fonctionnement des enzymes et les facteurs influençant sur celle-ci
différents types d'inhibition, la relation entre affinité et compartimentation etc.
III. L'importance biologique de la régulation de l'activité enzymatique
A travers des exemples bien choisis, tu dois être capable de montrer que les enzymes doivent être régulées et quels en sont les avantages etc.

bonne chance pour ta kholle,

Cordialement

[Guillaume69]

Bonsoir,

Quelques remarques générales.
Pour comparer deux objets biologiques, il faut éviter à tout prix de traiter I. les enzymes allostériques, II. les enzymes michaeliennes. Ces deux parties sont descriptives et non comparatives. Il faut comparer les enzymes sur chaque point caractéristique : une enzyme est un biocatalyseur protéique (ce que lazyboy développe en I.), elle a un rôle et un mode de fonctionnement précis (cinétique, modèle clé-cerrure, ... II.) et elles sont régulées ce qui permett un contrôle et une adaptation du métabolisme cellulaire (III.)
Il est apprécié, dans ce genre de colle, de finir par un tableau récapitulatif des différences. Ca bien sûr, c'est si tu as tout fini (ce qui, en fin de deuxième année, est un objectif atteignable pour ce sujet classique).

Pour faire un plan, il faut toujours partir sur l'aspect fonctionnel. La structure vient en renfort, de manière intégrée à un fonctionnement ou à une propriété. Les plans I.structure II. fonction et leurs dérivés sont à bannir absolument, et définitivement.

Pour la régulation du fonctionnement des enzymes, je préfèrerais un plan en deux parties. Car le II. est redondant : ce sont les facteurs présentés en I qui modifient la cinétique des enzymes. Et il n'est pas très logique de parler de cinétiques (et donc de courbe des vitesses) après avoir décrit un modèle moléculaire, car c'est la démarche inverse de l'expérimentateur.

Dans la première partie, on présente les facteurs de régulation comme lazyboy l'a indiqué, c'est-à-dire en insistant sur ce qu'est une enzyme (un biocatalyseur protéique) et sur la manière dont on exploite ces propriétés. Finalement, tous les facteurs vont empêcher ou favoriser l'interaction des différents partenaires moléculaires que sont le site actif et les substrats.
Mais, comme je l'ai dit plus haut, à mesure et même juste avant de présenter les différents types de régulation (inhibiteurs compétitifs et non compétitifs, activation/inactivation par covalence, modification des facteurs environnementaux locaux) il me parait intéressant de parler de l'approche cinétique. Tu peux ainsi présenter les courbes de vitesses michaeliennes pour les inhibitions, et glisser le cas des enzymes allostériques pour l'influence de facteurs environnementaux par exemple (pH, autres ions, température dans une moindre mesure).

Ensuite, effectivement, il faut parler des conséquences biologiques d'une telle régulation.
La comparaison glucose 6P/PFK1 est un bon exemple, qui dégage l'intérêt d'avoir des enzymes allostériques aux postes clés du métabolisme.
La régulation de la PFK2 du fois selon le contexte physiologique (hyperglycémie et hypoglycémie) permet d'illustrer l'importance de la phosphorylation, et de conclure en replaçant cette modification dans la cascade de signalisation (programme de 2° année).

[Guillaume69]

ou bien encore comparaison enzyme michaélienne et allostérique.
Je pensai faire une comparaison des cinétiques en premiere partie, puis parler de l'exprérience de dénaturation, et de la différence de fonctionnement entre les deux. Et enfin parler du fait que les allostériques sont utilisées pour la régulation. Mais est-ce un bon plan??

Les enzymes michaeliennes aussi sont régulées. Et les enzymes ne sont pas utile à la régulation. Elles sont régulées et cela a un intérêt mais le rôle d'une enzyme n'est pas d'être régulé ou de servir à la régulation. Rien ne sert à la régulation, ça n'a pas de sens.

La régulation en dernier, ça ma va. C'est très souvent le cas. Il y a de nombreux sujets où, sans même réfléchir, on a déjà en tête III. Régulations.

Une fois encore, si tu sépares cinétique et fonctionnement, c'est dommage... Ta cinétique/tes courbes ont pour rôle de suggérer un modèle moléculaire d'action (qui peut-être démontré ensuite). Si tu sépares les deux, tu vas faire de la description de courbe en I. Et du théorique en II. que tu rattacheras vaguement au I. comme tu le peux... Ca te fera parler longtemps pour rien.
Autant relier les deux, et je pense même qu'il est nécessaire de relier les deux.
Un biochimiste s'intéresse d'abord à une courbe de vitesse : rapide, peu cher ; puis il va mettre en place des techniques de plus en plus lourdes, jusqu'à la cristallographie et non l'inverse. Et cette démarche là, si tu arrives à la présenter clairement, c'est le jackpot.

Tu l'auras compris, je préfères sacrifier un beau (ou soit disant beau) 3 parties 3 sous parties pour quelque chose de moins canonique (moins psychorigide ^^) mais plus ancré à la démarche du biologiste. Car c'est là tout l'enjeu de la colle (et du sujet de synthèse) : cracher du cours, mais le cracher de manière logique et bien construite.

..... Je sais, c'est plus facile à dire qu'à faire, surtout quand on est sorti de la prépa et qu'on n'a plus à faire au tableau noir tout vide Mais voilà en gros le but du jeu.

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite70701a1d]

Salut les bios!!

Je suis élève a st louis en bcpst et je viens d'avoir le control enzymatique en colle de bio avant les vacances!!
Comme j'ai bien reussi la colle je me permet de dire deux trois trucs a ce sujet:
D'abord comme vous l'avez deja dit on oubli les plans qui separent structure fonction et les plans qui traitent separement deux termes séparés par un ET dans un sujet.
Ex : Enzymes allosteriques ET enzymes michaelliennes.
La dans tes trois parties tu dois traiter à chaque fois les 2!!!

Pour le control voila ce que j'ai fait et qui a plutot bien marché:

I) Le control par l'environnement
a) Ph et temperature => denaturation et optimum
b) la compartimentation chez les Eucaryotes
c) control par la regulation de l'expression genetique (facteurs transcription...)

II) modifications covalentes de la structure de l'enzyme
a) activaton d'un proenzyme par clivage proteolithique (ex : chimotripsine)
b) Phosphorilation/desphosphorilation grace a l'ATP ( ex : regulation de la glycemie)

III) Les effecteurs enzymatiques
a) inhibition competitive
b) inhibition incompetitive
c) les effecteurs allosteriques (ex : ATCase)

a chaque fois il est hyper important de bien tout mettre en relation av la nature proteique et surtout vachement insister sur la signification biologique de tout cas dans les chaines metaboliques, par ex la premiere enz est allosterique car plus facile a inhiber et tout et tout!!

Voila,

Antoine

[Guillaume69]

Bonjour,

Trois personnes, trois plans différents. C'est normal.
Tant qu'on évite les écueuils cités plus haut, qu'on n'oublie pas l'aspect étude cinétique et qu'on insiste toujours sur les conséquences biologiques on répond comme il faut au sujet.
J'ai toutefois une préférence pour un plan avec une partie sur les conséquences biologiques. Moins de catalogue, et plus de jeu d'échelle, c'est souvent plus apprécié.

J'espère que tu auras réussi à en tirer des règles générales qui te seront utiles sur d'autres sujets.

Bon courage.