Questions Protéines / Enzymologie

[invite46da42aa]

Bonsoir

C'est la première fois que je poste sur ce forum, car j'ai un partiel de Biochimie demain ( je suis en L2 Biologie générale ) et il me reste quelques questions sans réponse. Ca serait vraiment sympa, si quelqu'un pouvait m'aider afin que je ne me plante pas demain

1) Un prof de TD nous a dit que TOUTES les protéines absorbaient à 280nm cependant j'ai lu que seules protéines possédant des acides aminés aromatiques ( tryptophane, tyrosine, phénylalaline ) absorbaient à 280nm , qui a raison ???

2) Avec quel composé chimiques une protéine peut elle devenir fluorescente ? Est- ce bien le bromure d'éthidium ? Et quelles sont les protéines fluorescentes ?

3) Est ce que les liaisons peptidiques d'une helice alpha ont toutes la même orientation par rapport à l'axe de l'hélice ?

4) Enzymologie: Est ce que des domaines assurant la même fonction (ex: fixer ATP) ont la même structure s'ils proviennent d'enzymes catalysant des réactions différentes ?

Merci d'avance à ceux qui prennent le temps de me répondre
-----

[Pfhoryan]

1) Un prof de TD nous a dit que TOUTES les protéines absorbaient à 280nm cependant j'ai lu que seules protéines possédant des acides aminés aromatiques ( tryptophane, tyrosine, phénylalaline ) absorbaient à 280nm , qui a raison ???

C'est exact. Ce sont les aromatiques qui absorbent à 280 nm. Par contre, elles absorbent toutes à 214 nm (liaisons peptidiques).

2) Avec quel composé chimiques une protéine peut elle devenir fluorescente ? Est- ce bien le bromure d'éthidium ? Et quelles sont les protéines fluorescentes ?

En général le Bromure d'Ethidium est plutôt pour l'ADN (C'est un composé aromatique qui s'intercale entre les bases). Mais si la protéine a des domaines riches en aromatiques, il peut éventuellement s'y scotcher, surtout après une dénaturation qui expose les domaines aromatiques enfouies.

3) Est ce que les liaisons peptidiques d'une helice alpha ont toutes la même orientation par rapport à l'axe de l'hélice ?

Non vue que la chaîne tourne autour de l'axe. Par contre les liaisons hydrogène entre résidus sont à peu près parallèle à l'axe.

4) Enzymologie: Est ce que des domaines assurant la même fonction (ex: fixer ATP) ont la même structure s'ils proviennent d'enzymes catalysant des réactions différentes ?

Pas forcément, même si un domaine/motif peut être "réutilisé" dans des enzymes différentes.

[invite46da42aa]

Merci beaucoup pour ces réponses claires et précises !

Cordialement,