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Enzymologie



  1. #1
    jojok10

    Enzymologie


    ------

    Bonjour,

    J'ai un DM sur des questions d'enzymologie,pourriez vous me corriger svp?

    1) Définir l'état stationnaire.


    L'état ou la phase stationnaire est le moment où toutes les enzymes sont occupé par des molécules de substrats.La vitesse de réaction est maximal et reste constante tant que la concentration du substrat est grande et celle du produit petite.C'est le moment aussi où l'efficacité catalytique de l'enzyme est la plus grande.


    2)Dans quelles conditions peut -on négliger la constante de vitesse k-2 ?

    On néglige la constante de vitesse k-2 en phase stationnaire,la concentration de complexe EP très petite entraine que la vitesse v-2 de la transformation des complexes EP en complexe ES est aussi négligeable.
    L'équation de la vitesse globale d'apparition de P : v=d[P]/dt=(k2[ES]-(k-2 [P]))
    [P] est négligeable donc k-2 [E][P] aussi.

    3)Définir la constante de dissociation du complexe ES.

    Elle est noté Kd ( en mol.L-1),c'est une constante d’équilibre qui permet la répartition de façon réversible du complexe ES en deux identités E et S.C'est l'inverse de la constante d'association.Elle traduit aussi l'affinité d'une enzyme pour un substrat.

    4)Définir la constante d'association du couple E,S.

    Ka est la constante d'association du couple E,S à l'équilibre.Elle traduit la vitesse d'approche d'une molécule E et d'un substrat S. Ka=1/Kd

    5) Dans quelle condition la constante de Mickaelis Km peut elle être assimilée à la constante de dissociation du complexe ES?

    Je n'ai pas trouvé...

    6)Le KM de l'enzyme dépend il des conditions dans lesquelles il est mesuré (temp,ph,force ionique)?

    La valeur de Km est très variable ,elle dépend de la nature de l'enzyme et de celle du substrat mais aussi de la température et du pH

    8)Quand la vitesse maximale de catalyse Vmax est elle atteinte?

    La vitesse maximal d'une réaction est obtenue pour de fortes concentrations en substrat,lorsque l'enzyme est saturé c'est à dire quand elle se trouve entièrement sous la forme ES
    Vmax=k2 [E]

    9)De quoi dépend Vmax?que faut il connaitre de plus sur l'enzyme pour que la valeur de Vmax devienne une caractéristique intrinséque de l'enzyme étudié?

    La vitesse est proportionnelle à la concentration en enzyme pour une concentration en substrat constante.La 2eme question je ne sais pas...

    10)Expliciter les correspondances existantes entre les courbe P=f(t) et V=f(S)

    A part qu'elle ont pratiquement la meme allure,je ne sais pas

    11) un inhibiteur compétitif augmente-t-il ou diminue Km et Vmax?

    Il diminue Vmax et artificiellement Km augmente mais je ne serais l'expliquer

    12)Pareil mais pour un inhibiteur non compétitif.

    Je ne sais pas.

    -----

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  3. #2
    Guillaume69

    Re : Enzymologie

    Mes connaissances en enzymo sont enfouies bien loin, donc je ne répondrai pas à tout.

    1. oui
    3. oui
    4. oui
    6. Donc ça dépend aussi de la force ionique (il y a une relation entre pH et force ionique)
    8. C'est pas super bien formulé je trouve, mais je suis d'accord.

    Pour les histoires de compétition, on peut toujours trouver des formulations "à peu près" logiques... Pour moi elles sont plus mnémotechniques qu'autre chose.
    Le mieux c'est de savoir refaire la démonstration, qui elle ne trompe pas.
    http://fr.wikipedia.org/wiki/Inhibit...omp.C3.A9titif

  4. #3
    Pfhoryan

    Re : Enzymologie

    bonsoir,

    1. non
    2. oui
    3. oui
    4. non, cela ne traduit pas la vitesse d'approche
    5. Quand la vitesse de dissociation k-1 de ES est plus grande que k2
    6. oui
    8. oui
    9. La concentration en site actif, ce qui permet de déterminer le turnover de l'enzyme (constante catalytique)
    10. P=f(t) donne donne la vitesse initiale Vi qui en en fonction de S donne la courbe de Michaelis-Menten
    11. non, Vmax ne bouge pas. Km augmente car le substrat peut moins facilement s'associer à l'enzyme en raison de la présence de l'inhibiteur dans le site actif.
    12. Km ne bouge pas et Vmax diminue.
    “if something happened it’s probably possible.” Peter Coney

  5. #4
    jojok10

    Re : Enzymologie

    Pourquoi non pour la 1?

    merci

  6. #5
    jojok10

    Re : Enzymologie

    Pour la 4 aussi svp merci

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    Pfhoryan

    Re : Enzymologie

    1. Lors de la phase stationaire, il y a un équilibre dynamique entre ES, E et S mais toutes les enzymes ne sont pas forcément occupées pas des molécules de substrat et on n'est donc pas forcément à Vmax.

    4. la vitesse d'association du substrat à l'enzyme est k1*[E]*[S] (réaction du 1er ordre si S reste à peu près constant) mais ce n'est pas Ka.
    La vitesse de dissociation du substrat de l'enzyme est k-1*[ES] (réaction de 1er ordre).
    A l'équilibre (phase stationaire), le complexe ES se forme aussi rapidement qu'il se dissocie donc k1*[E]*[S]=k-1*[ES].

    En réarrangeant les termes on voit que la constante de dissociation Kd=[E]*[S]/[ES]=k-1/k1. Et la constante d'association est Ka=1/Kd=k1/k-1.
    Dernière modification par Pfhoryan ; 16/11/2011 à 19h08.
    “if something happened it’s probably possible.” Peter Coney

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