Bonsoir à tous, je me permets de vous demander votre aide concernant un tp de Biochimie au cours duquel j'ai titré une solution d'azidometmyoglobine à l'aide de NaOH et de HCl, puis une solution contenant tous les acides aminés de la protéine sous leur forme libre, afin de comparer les courbes d'Henderson.
Le graphique obtenu est joint à cette page.
Apparemment, le pHi est déplacé vers des valeurs plus basique que celui déterminé théoriquement, mais il semble identique entre les formes peptidiques et libres..
De plus, il est écrit dans mon sujet : "dans un intervalle de pH allant de 6 à 9, seuls les résidus histidine et l'extrémité N-terminale de la myoglobine sont titrés", quelqu'un pourrait-il m'expliquer pourquoi?
J'aurai au final, besoin que l'on m'aiguille un peu concernant mon interpretation de ce graphique, je sais que les pKa des aa varient en fonction de leur environnement électrostatique, mais je ne sais pas comment expliquer pourquoi ils basculent vers des valeurs plus basiques..serait-ce à cause des fonctions amines et carboxyliques?
En vous remerciant d'avance,
Azaël.
Pièce jointe supprimée
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