TPE - question sur la dénaturation des protéines par l'éthanol

[invite4c5b79c2]

Bonjour,

Nous sommes en 1ère S et dans le cadre de notre TPE, nous sommes amenés à expliquer le rôle antiseptique de l'éthanol. Après des recherches, nous avons trouvé que l'éthanol dénature les protéines. Ces dernières sont constituées d'acides aminés qui sont polaires (= hydrophiles) ou apolaires (= hydrophobes). La protéine expose ses acides aminés hydrophiles à l'extérieur et ses acides aminés hydrophobes à l'intérieur. Ensuite, nous avons trouvé que l'éthanol est polaire (comme l'eau) et que la protéine perd sa structure tridimensionnelle en contact avec l'éthanol.
Nous avons des problèmes à partir d'ici : en présence d'éthanol (polaire) , la protéine expose ses acides aminés apolaires à l'extérieur. Nous ne comprenons pas pourquoi et nous ne trouvons rien qui puisse l'expliquer.

Merci beaucoup pour votre aide.
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[invite4d04e446]

Tout simplement parce que l'éthanol est un solvant polaire (protique), la protéine va s'inverser en config' pour se lier à l'éthanol ( par des réactions trop complexes pour expliquer) . C'est un peu le principe d'un nettoyant , il se lie à la molécule qu'il veut éliminer...

[invite4c5b79c2]

Bonsoir, et merci de votre réponse

Une dernière petite question, Est ce que la protéine, qui est polaire, expose ses acides aminés hydrophobes vers l'extérieur pour éviter d'être dissoute dans l'éthanol (solvant polaire) ?

[invite4d04e446]

Attention dénaturer est différent de dissoudre.. Franchement je ne connais pas la réponse.. je pense que la protéine ne fait rien du tout, elle subit c'est tout. retiens simplement qu'elle est dénaturée.. le reste est très trop compliqué

[A voir en vidéo sur Futura]