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Protéines



  1. #1
    lavalois

    Protéines

    Bonjour,
    Je m’intéresse à la biochimie, mais j'ai quelques soucis avec des notions qui me dépassent un peu pour l'instant.
    Je vous remercie d'avance pour votre aide et vos explications.

    Question 1:
    Quelle est la charge des peptides à pH =7,5?
    Gly-Asp-Arg
    Trp-Trp-Ile-Val-Glu-Pro-Thr-Pro-Arg
    Tyr-Ser-Leu-Glu-Asp-Lys
    Glu-Gly-Cys-Ser-Thr-Phe-Lys
    His-Val

    Question 2:
    Lequel des peptides cités ci-dessus est le plus hydrophobe?

    Question 3: Protéine A (pI=4,5) et protéine B (pI=9,5). Pourquoi existe-il une différence du pI entre les deux protéines? Est-ce que c'est la composition en acides aminés basiques et acides ou c'est due à autre chose?

    -----


  2. #2
    Aqualung

    Re : Protéines

    Bonjour

    1)Pour savoir la charge d'un acide aminé, il faut regarder les groupements latéraux (entre pH2 et 9,5 les fonctions carboxyliques et amines terminales se compensent). Tu pourras trouver ici les valeurs des pka des groupements latéraux déprotonables. On constate que Tyr, Cys, Asp, Glu, His, Lys, Arg peuvent avoir des chaines chargées.
    Ensuite on applique la règle : si pH < pka le groupement est sous sa forme la plus positive (NH3+ pour NH2 et COOH pour COO-) et inversement si pH > pka
    Ainsi pour le premier peptide : seuls Asp et Arg vont modifier la charge, pour Asp : pH > pka --> forme COO- (chargé négativement), pour Arg : pH < pka : charge positive
    --> le peptide est globalement neutre (charge positive et négative se compensent)

    2) Les groupements latéraux chargés sont très hydrophiles, les acides aminés les plus hydrophobes sont les acides aminés cycliques : tyrosine (non déprotonée), phénylalanine, tryptophane ainsi que ceux aliphatiques (valine, leucine, isoleucine)...

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