Comment les protéases ne se détruisent pas...

[ecolami]

bonjour,
Les enzymes sont des protéines et les protéases aussi alors comment peuvent-elles exister? Il faut, pour le moins, qu'aucune partie de la protéase ne puisse être attaquée par elle même ce que j'imagine difficilement.
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[dalmia]

Bonjour,

Une protéase ne va pas être active tout le temps ni couper n'importe quelle protéine qu'elle rencontre à n'importe quel site. Tout cela est finement régulé (imagine le bordel sinon ) : globalement, une protéase est traduite sous une forme inactive, pour qu'il puisse y avoir un contrôle sur son activité. Elle ne va être activée que dans un contexte donné (la coagulation, par exemple). Ensuite, il faut aussi considérer une notion de spécificité. Telle protéase ne va couper que si elle rencontre son motif cible (lysine-valine-tryptophane, c'est un exemple). Ce motif doit être accessible, aussi ! S'il est au coeur d'une protéine donnée, ta protéase ne pourra pas la cliver. On peut aussi imaginer que l'activité de la protéase ne soit possible qu'en présence d'un cofacteur essentiel, dont la disponibilité est elle aussi contrôlée...

Dalmia

[ecolami]

Bonjour,
La réponse avec la nécessité d'un co-facteur ne répond qu'a une partie du problème: quand la protéase est activée il faut alors qu'elle ne contienne pas de motif cible de l'attaque. Mais dans les cellules ou les protéines sont si nombreuses comment éviter que certaines ne soient pas attaquées à tort (elles comportent par hasard le motif cible mais ne devraient pas être détruites)

[minushabens]

Mais dans les cellules ou les protéines sont si nombreuses comment éviter que certaines ne soient pas attaquées à tort (elles comportent par hasard le motif cible mais ne devraient pas être détruites)

les protéines ne sont pas du tout fabriquées au hasard.

[A voir en vidéo sur Futura]

[ecolami]

les protéines ne sont pas du tout fabriquées au hasard.

Bonjour,
Bien sûr! Mais elles peuvent être détruites par hasard SI aucune protection n'existe pour protéger celle qu'il faut conserver ET qui possèderait justement le motif cible de l'attaque.
D'ailleurs si les protéases ne détruisent qu'un type particulier de liaison entre deux acides aminés spécifiques il faudrait pour détruire (dépolymériser) complètement une protéine l'intervention de plusieurs protéases. Dans ce cas le problème devient de plus en plus compliqué. Il faut alors qu'une protéase A ne puisse pas attaquer une protéase B.

[minushabens]

Bien sûr! Mais elles peuvent être détruites par hasard

ben non, ça ne se fait pas au hasard. Il y a une régulation de l'activité des protéases, et des enzymes en général. Mais effectivement les humains produisent des protéases capables de dégrader les protéines humaines, c'est ce qui permet le cannibalisme.

[Loupsio]

Mais effectivement les humains produisent des protéases capables de dégrader les protéines humaines, c'est ce qui permet le cannibalisme.

?????

Oui, ou tout simplement pour renouveler nos contenus cellulaire afin que si on traduit des ARNm en permanence, on ait pas une accumulation infinie de protéine,
on fabrique nos constituants (anabolisme) puis on les détruits (catabolisme)
si on avait pas de quoi detruire des protéines "humaines" on pourrait pas effectuer de réactions sur nos propres constituants puisque nous sommes constitués de "protéines humaines" je vois pas trop le rapport avec le cannibalisme la dedans...

A moins que tu aies vu la question sur le plan alimentaire (estomac,oesophage, digérer les aliments sans digérer nos organes...) pour moi,ecolami parlait "intracellulaire"

Bien sûr! Mais elles peuvent être détruites par hasard SI aucune protection n'existe pour protéger celle qu'il faut conserver ET qui possèderait justement le motif cible de l'attaque.

Tout dans le corps humain est finement régulé pour qu'un processus ne s'emballe pas d'un coup. notament avoir l'enzyme active ne suffit pas a ce qu'elle détruise tout et n'importe quoi
il y a des complexe qui recrutent telle ou telle enzyme à tel endroit pour qu'elles puissent agir là ou on en a besoin, et pas agir partout en système anarchique, on peut aussi marquer les protéines a dégrader avec de l'ubiquitine afin que ce soient celles ci qui soient dégradées et pas d'autres...
Il y a aussi le fait que les sites de clivage (chez la protéine à dégrader) ne vont pas forcément etre accessible, mais après action d'une autre enzyme, la premiere va avoir son site declivage bien visible et la protéase va pouvoir agir, (mais pas sur la protéine native, ou très difficilement)
C'est pour cela qu'en labo, si on veut inactiver des protéines/enzyme... on va les chauffer, afin qu'elles changent de structure, ce changement de structure entraine la perte de fonction, mais aussi change le site présent sur la surface externe (et ce qu'on fait en apportant de l'énergie sous forme de chaleur, dans le corps il y a des enzyme qui vont catalyser ce genre de réaction sans avoir a monter a 100°)

D'ailleurs,meme si c'est pasle seul lieu ou on trouve des enzymes, généralement pour la dégradation de nos protéines on à le lysosome ou on retrouve pleins d'enzymes, et lorsque certaines protéines doivent etre dégraées elles sont transportées au lysosome

Tu peux te renseigner avec les mots clés "lysosome", "protéasome", "ubiquitine" pour plus d'informations

[minushabens]

(...) je vois pas trop le rapport avec le cannibalisme la dedans...

A moins que tu aies vu la question sur le plan alimentaire (estomac,oesophage, digérer les aliments sans digérer nos organes...) pour moi,ecolami parlait "intracellulaire"

oui c'est ça. Ce ne sont pas les mêmes protéases qui opèrent dans l'estomac et dans nos cellules?

[Loupsio]

Je ne sais pas si il s'agit de familles différentes,tissu spécifique pour l'estomac, mais il n'y a pas que des enzymes,ily a aussi le pH qui va jouer un role per se (pas que pour l'activation des enzymes pH-dependantes), mais de toute facon la protection de l'estomac se fait principalement par secretion de mucus protecteur

Mais je pense que ecolami ne parlait pas spécifiquement de la digestion qui est un cas particulier en soi, mais de l'action des protéases dans nos cellules et que donc si on a une protéase active dans nos cellule (selon lui) rien ne la retient de dégrader toutes les protéines de la cellule (sans meme parler de destruction de tissu ou digestion globale, mais sur le fonctionnement cellulaire)

Après c'est peut etre moi qui ait mal compris, et ducoup dans le cas de la digestion, c'est plutot parce que l'estomac est tapissé, revêtu d'une protection, lorsqu'un individu ne possède plus ce mucus, on observe la formation d'ulcères (après ... est ce que c'est le pH ou les enzymes, qui ont le rôle le plus important dans la formation d'ulcère,je ne sais pas trop)

[minushabens]

non, ecolami parlait bien des protéines à l'intérieur de nos cellules, mais je pensais que c'étaient les mêmes qui permettaient la digestion de la bidoche et donc je me dis que si on peut digérer la chair humaine c'est que ces protéines sont bien potentiellement actives à l'intérieur des cellules. Mais ta remarque sur le pH est pertinente.

[Svenn]

Les protéases ne coupent pas n'importe où : elles ont une spécificité pour certains acides aminés ou motifs. Par aileurs, elles ne peuvent couper que si le motif en question est accessible, donc exposé en surface de la protéine et suffisamment flexible pour pouvoir s'insérer dans le site actif de la protéase.

Pour les protéases à forte spécificité comme la thrombine c'est très simple, leur site de clivage n'est pas présent dans la séquence de la thrombine et elles ne peuvent donc pas s'autocliver.

Pour une protéase à faible spécificité, l'autoclivage est possible. Il est cependant en général lent puisque ce genre de protéase a en général peu de sites accessibles à la protéolyse. Cependant un tel autoclivage est très utile puisque ça donne un moyen de réguler la concentration en protéase.

[ecolami]

Bonjour,
Effectivement ma question ne concernait pas du tout la digestion. Je pense que la remarque de SVEN sur une auto-régulation de la teneur en protéases est pertinente: en effet les mécanismes biologiques ont des équilibres. dynamiques

[Fraggle Rock]

Je pense aussi qu'il y a une question de compartimentation. Les protéases intracellulaires sont souvent accumulées dans des vésicules spécifiques. Je pense au lysosome. Ainsi, normalement, elles ne sont pas au contact de toutes les protéines cytoplamsiques ou nucléaires. Ensuite, les protéines qui devront être digérées seront adressées au lysosome.