Ponts Disulfures
Salut à tous !
Quelqu’un pourrait t’il me filer un petit coup de main pour piger comment se forment les ponts disulfures ? D’après une photo que j’ai trouvée, ainsi que divers articles que j’ai lus, ces ponts se formeraient entre deux molécules de cystéines. Donc, ma question est toute bête, ces ponts ne se forment qu’en la présence de cystéine et y en a t’il forcément dans toutes les chaînes polypeptidiques ? C’est sûrement basique, mais plus je réfléchis, moins je comprends.
[QUOTE=Gecko38]Salut à tous !
ces ponts se formeraient entre deux molécules de cystéines. Donc, ma question est toute bête, ces ponts ne se forment qu’en la présence de cystéine et y en a t’il forcément dans toutes les chaînes polypeptidiques ? QUOTE]
LEs ponts disulfures se forment effectivement entre 2 acides aminés cystéine qui possède un résidu -SH . La formation de cette liaison -S-S- va provoquer un repliement de la protéine et participer à la structure 3D de la protéine et donc à sa fonction. La liaison peut être intracaténaire (la meme chaine protéique) ou intercaténaire (entre 2 protéines ou polypeptides ex: l'insuline). Ces ponts ne se forment que en présence de cystéine, et il n'y en a que dans les chaines polypepidiques qui possèdent des cystéines sans leur structure primaire ! (au moins 2). Est ce que la présence de 2 Cys entraine forcement une liaison disulfure ? Pas sure ... Au passage on utilise du beta-mercaptoethanol pour détruire ces ponts pour étudier les protéines ou les purifier ...
Re : Ponts Disulfures
Salut !
Ta réponse me convient très bien, c'est déjà un peu moins flou.
Mais ceci m'amène à me poser une autre question. Toutes les protéines sont t'elles dotées de ponts disulfures pour acquérir leur structure en 3D ? Ou bien possedent t'elles d'autres types de liaisons ?
Merci encore pour ta réponse !
Une protéine à 4 niveaux d'organisation : structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire ...
La structure primaire c'est la séquence en acide aminé, lié à la séquence génétique
la structure secondaire correspond a un repliement de certains segments de la chaine protéique, cela forme couramment 2 types de structures, l'hélice alpha et le feuillet beta
la structure tertiaire, toute les structure secondaire se replient les unes par rapport aux autres et donnent une forme défnitive à cette protéine.
LA structure quaternaire ne concerne que les protéines constituées de plusieurs sous unités (comme l'hémoglobine).
Dans tous les cas, ces repliements secondaires sont liés au pont disulfure (liaison covalente) et surtout a des liaisons chimiques non covalentes :
- liaisons hydrogènes
- liaisons ioniques
- force de van der walls
- interaction hydrophobe
Toutes ces liaisons faibles foment grace a leurs grands nombres des structures tridimensionnelles stables ...
Re : Ponts Disulfures
Je te remercie de tes réponses, je vais pouvoir prendre notes de tout ça
faut dire que ce n'est pas un sujet très simple, mais ça m'a bien éclairé
Une petite précision :
deux cystéines proches l'une de l'autre ne peuvent former un pont disulfure qu'en milieu plutot oxydant. C'est pour cela qu'on utilise un réducteur comme le beta-mercaptoethanol en SDS-page : celui-ci separe les cystéines en changeant le potentiel redox.
Consequence biologique importante : les ponts disulfures sont absents dans les compartiments reducteurs : pas de ponts disulfure dans le cytoplasme et dans le noyau. Et par contre, on les trouve dans les milieux oxydants : lumieres du golgi et du RE, mitochondries, espace intercellulaire.
Et conséquence de la conséquence très importante pour ceux qui expriment des protéines : si on exprime une protéine extracellulaire dans le cytoplasme (ou l'inverse), les ponts disulfures ne pourront pas se former (resp., des ponts disulfures aberrants se formeront). Dans les deux cas, c'est l'agrégation et la perte de la protéine quasi assurées.
Envoyé par Svenn
Salut,
Et ce même si la protéine adopte une structure tridimensionelle de telle façon à ne pas exposer ses ponts disufulres entre résidus cystéine, en les enfouissant au sein de la protéine?
Ainsi, l'importance du milieu environnant ne compte plus et devrait permettre leur maintien, non?
Juste une question...
Morphine
Le problème, c'est que la protéine ne va pas acquérir instantanément sa structure tertiaire dès sa biosynthèse. Au cours du repliement, il est probable que deux cystéines de la même protéine ou de deux protéines distinctes vont passer l'une à coté de l'autre et former un pont disulfure aberrant. A partir de là, le mauvais repliement de la protéine est quasiment assuré.
Soit ça va terminer en agrégation massive de la protéine (symptomes : la protéine est présente sur gel, mais après lyse des cellules, on la retrouve au culot après une ultracentrifugation 1 heure à 100 000 g) ou bien en dégradation par protéolyse (la protéine n'apparait pas sur gel quelque soit le promoteur utilisé). Dans les deux cas, c'est la construction qu'il faut revoir. Le plus simple est de s'arranger pour que la protéine aille dans le bon compartiment et qu'elle voit le potentiel redox qui permettra à ses cystéines de faire ce qu'elles doivent faire.
