[Exercice] petit exercice niveau prepa
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petit exercice niveau prepa



  1. #1
    emilieplantiveau

    Post petit exercice niveau prepa


    ------

    Bonjour tout le monde,

    je m'appelle Emilie, je suis en 1ere annee de prepa BCPST et j'ai cet exo de DM à faire: (photo)

    mais je ne suis pas très sure de mes réponses, en vérité ça me parait un peu "facile" et "court" pour un exo de DM.. Si quelqu'un pourrait me dire si quelque chose ne va pas ou si je dois rajouter/enlever quelque chose, je vous en serais ravie.
    voici mes réponses:

    1) On observe que plus la masse moléculaire est faible et plus la vitesse de la molécule sera importante. C'est donc une protéine à structure tertiaire.
    2) (ici les "4" sous-unités me bloquent un peu), mais j'ai répondu: L'électrophotoregramme de la protéine B, indique qu'une bande, ceci signifie que la proteine C contient 4 sous-unités toutes dissociées les unes des autres,qui ont la meme masse t qu'on ne peut donc pas differencier.
    3) On observe 2 bandes dans l'electrophotoregramme, ceci est caractéristique d'une proteine à structure quaternaire ayant 2 sous unités de tailles differentes (et donc pas la meme masse).
    4) On observe une bande chez la proteine D quaternaire, les 2 sous unités sont donc de même masse et de même taille.
    5) On observe 2 bandes chez la protéine E, on conclut donc que la proteine est quaternaire et les 2 bandes dissociees sont de masse et de taille differentes.
    6) On observe qu'une bande chez l'electrophotoregramme de la proteine F, on conclut donc que celle ci est tertiaire. (je ne suis pas sure...)

    Merci d'avance


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  2. #2
    invitedfd04b19

    Re : petit exercice niveau prepa

    Bonjour Emilie,

    Quelques indications pour ton DM : -Pour l'électrophorégramme de la protéine A, l'électrophorèse a été réalisée en condition non dénaturantes (pas d'utilisation de SDS page), la protéine a donc migré en ayant sa conformation native (= les sous unités (s'il y en a) ne se sont pas dissociées). Cet électrophorégramme est donc non informatif puisqu'on ne peut pas déduire le nombre de sous unités du fait de la condition non dénaturante. On peut juste déduire la masse moléculaire totale de la protéine A !

    Pour la protéine D, ton raisonnement est correct. Je rajouterai, pour compléter ta réponse, qu'il s'agit d'un homodimère. Homo (=identique) et dimère (deux sous-unités). C'est un élément de vocabulaire qui peut faire la différence sur une copie.

    La protéine B a une structure quaternaire et possède 4 sous-unités, or l'électrophorégramme en condition dénaturante révèle qu'une seule bande (et on sait que les sous unités se sont dissociées puisque condition dénaturante). Cela signifie que les 4 sous unités sont identiques (même masse moléculaire). La protéine B est un homotétramère.

    Pour la protéine E, le raisonnement est correct, il y a (au moins) deux-sous unités différentes, mais rien ne nous dit qu'elle contient uniquement 2 sous unités (on pourrait très bien imaginer qu'il s'agisse d'une protéine à 4 sous unités dont 2 identiques chacune 2x2 sous unités identiques)

    Pour la protéine F, on ne peut rien déduire. Car on ne connait pas la structure de base de la protéine et l'électrophorégramme indique une seule bande. C'est donc soit, une protéine à structure tertiaire, soit à structure quaternaire composée de sous unités identiques.

    La protéine C est un héterodimère. On sait que la protéine est quaternaire à 2 sous unités, et l'électrophorégramme indique deux bandes différentes. Il s'agit donc de deux sous unités différentes.

    Voilà voilà, effectivement l'exercice est plutôt simple (mais formateur) sur les analyses d'électrophorégramme.

    N'hésite pas si tu ne comprends pas un point de mon raisonnement !

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