Bonjour à tous, voilà, je suis sur un problème de biochimie depuis 1 heure et là je m'en sors plus.
Voici l'énoncé:
On souhaite déterminer la structure d'un peptide:
* L'hydrolyse acide totale du peptide libère: Glu 1 ; Gly 1 ; Leu 1 ; Lys 2 ; Phe 1 ; Tyr 1 ; Val 1
* L'action de l'aminopeptidase sur le peptide permet d'identifier la valine puis la leucine
* Après action de la trypsine, on obtient un tripeptide A, un tétrapeptide B, et de la lysine. A et B peuvent être séparés sur une colonne de résine echangeuse de cations. B est élué en premier, et A est fortement retenu. L'action d'une aminopeptidase sur B libère Glu. La chymotrypsine est sans effet sur A. Par contre, elle hydrolyse B et libère un dipeptide, et deux acides aminés, la tyrosine et la Glycine.

Voici ce que j'ai fais:
*B est élué en premier => il a une chargé négative donc contient le Glu
A est fortement retenu => il a une charge positive donc contient une Lys
* Chymotrypsine sur B = > tyrosine, glycine & aminopeptidase => Glu
Or on sait que chymotrypsine sans effet sur A et qu'elle a une action sur les a.a tyrosine, phenylalanine et leucine
B= Glu - Phe - Gly - Tyr
A = Val -Leu - Lys
* Par ailleurs la trypsine coupe en C-terminale d'une base
donc vu que A contient forcément la Lys, pour qu'il ne soit pas coupé par l'enzyme il faut qu'il soit en bout de chaine
mais l'aminopeptidase libère aussi la Val et la Leucine et c'est donc à partir de là que je commence à être embetée
En effet si on part sur une structure comme celle ci pour notre peptide final:
Val-Leu-Lys-Lys-Glu-Phe-Gly-Tyr
La trypsine libère bien A, B et Lys donc là c'est ok mais la chimotrypsine a un effet sur A, et l'amino peptidase ne libère pas que Val et Leun

Donc voilà j'ai besoin de votre aide svp !!
Merci d'avance