Bonjour,
Je sais qu'il existe déjà pas mal de post sur les peptides mais je n'ai pas trouvé les réponses à mes questions.
Voici un exercice d'annales qui me donne du fil à retordre :
Un peptide inconnu est purifié, et une hydrolyse acide complète donne 15 acides aminés*: 2A, D, E, G, 2I, 2K, 3L, R, S, W
a) Classez les acides aminés d’après leur propriété principale*; citez leur noms complets. => Donc ça c'est ok, c'est du cours
b) Donnez la structure d’une acide aminés acide et aromatique dans ce peptide => ok aussi
c) Est-ce que ce peptide a un pI acide ou basique et pourquoi*? => je bloque à partir d'ici. On ne nous donne aucune informations sur les A.A (pka, ect...). Comment fait-on ? Faut-ils les savoir par cœur ?
d) Est-ce que ce peptide montre une fluorescence et pourquoi*?
e) Déduisez la séquence du peptide d’après les résultats analytiques suivants.
Expliquez comment vous arrivez à la solution.
- Le séquençage Edman (N-terminal) du peptide A donne une R.
- La protéolyse du peptide A par la chymotrypsin donne deux peptides avec la composition
peptide B = (R, G, 2I, L, K, W) et peptide C = (2A, D, E, 2L, K, S).
- Le séquençage Edman (N-terminal) du peptide C donne une E.
- La protéolyse du peptide A par la trypsin donne peptide D = (D, E, G, I, 2L, K, W, S),
peptide E = (I, K), peptide F = (2A, L) et en plus une R libre.
- La hydrolyse partielle du peptide A avec séquençage des fragments par un séquençage Edman
donne quelques dipeptides*: ED, IG, KL, LW, RI, SL
Aide*: la chymotrypsin après un acide aminé aromatique, la trypsine coupe la chaîne d'acides aminés après un acide aminé basique.
Merci d'avance pour votre aide
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Envoyé par charlottelea25 