Acide aminé

[invite8faddc6f]

Tout d'abord bonjour et bonne année
Voila j'ai une petite question toute bête :
La Trypsine et la Chymotripsine sont deux enzymes elles hydrolysent les liaisons peptidiques à l'interieur de la chaîne polypeptidique, la Trypsine coupe les liaisons au niveau du carboxyle ( C=O) de 2 acides aminés la lysine et l'argenine jusque là il n'y a pas de probleme.
La chymotripsine coupe les liaisons peptidiques au niveau du goupement carboxylique des acides aminés possédant un radical aromatique dans la chaîne latérale.
Alors qu'est ce qu'un radical aromatique
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[invite02e16773]

Je vois pas trop comment t'expliquer ce que c'est de manière simple si tu as pas quelques notions sur les électrons π, les formules mésomères, les systèmes conjugués... ^^

Donc restons terre à terre.
Pour représenter un cycle aromatique, on met souvent un rond à l'intérieur, à la place des doubles laissons, pour montrer que des electrons se "baladent" à l'intérieur du cycle.
Donc la phénylalanine par exemple, c'est un acide aminé avec un radical aromatique
Ca reste à confirmer, mais je dirais aussi que le tryptophane et la tyrosine ont un radical aromatique, vues leurs structures.

Voilou

PS : et pour la suite de l'exercice, je suis pas très inspiré ^^

[invite8faddc6f]

Ensuite il nous dit:
la région particulière de l'enzyme dans laquelle s'imbrique la molécule de substrat est appelé site actif ( jusque là je ne vous apprends rien ). On distingue dans ce site actif 2 régions :les acides aminés de liaison qui se lient par des liaisin non covalente avec le substrat, et les acides aminés catalytiques qui sont responsable de la réaction.
Le tableau ci-contre renseigne sur le site actif.
Comment expliquer-vous que des acides aminé éloigné dans la séquences de l'enzyme soient procheau niveau du site actif ?
(et voici le tableau)

Acide aminé de liaison : Sérine 189 (chymotrypsine) Acide aspartique 189 (Trypsine)
Acide aminé catalystique : Acide aspartique 102 (chymotrypsine) Acide aspartique 102 (Trypsine)
Histidine 57 (chymotrypsine) Histidine 57 (Trypsine)
Sérine 195 (chymotrypsine) Sérine 195 (Trypsine)
désolé je n'arrive pas refaire le tableau, merci de me répondre

[invite8faddc6f]

Merci pour m'avoir répondu : dans la chaine il y a de la tyrosine de la phénylalanine (dur à prononcer) et du triptophane ces trois radicaux ont la même symbole un pintagone avec 3 petits traits ce sont des radicaux aromatique ?
donc la chymotrypsine coupe les liaisons peptidiques au niveau du carboxylique de ces 3 là, d'accord j'ai compris ( désolé pour le bafouillage des multiples messages je n'ai pas réussi à les suprimer )

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite314fb885]

Les radicaux aromatiques sont des radicaux cycliques souvent représentés par des hexagones avec 3 traits au centre. La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine sont des acides aminés portant des radicaux aromatiques.

Dans le tableau qui t'ai donné le numéro doit correspondre au numéro de l'acide aminé dans la chaine (1 pour le premier acide aminé de la chaine, 2 pour le second et ainsi de suite).
Pour répondre à la question il faut chercher dans la conformation tridimensionnelle des protéines.

J'espère que ces quelques éléments auront pu t'aider.

[invite001d072d]

Il est possible que des acides aminés situés loin les uns des autres dans la chaine d'acides aminés se retrouvent très proches lorsqu'on regarde la conformation 3D de la protéine

[invite8faddc6f]

je n'avais pas réfléchit à leur géométrie spatial mais plus à leur géométrie linéaire merci ça va m'aider

[invite8faddc6f]

bonsoir, j'ai une autre petite question : les sites actifs des deux enzymes ont une géométrie différente : comment expliquer que ces 2 enzymes enzyme catalyzent la même reactions mais présentent une spécificité différente au niveaux des substrat ?

Donc je suis partit sur le fait qu'un substrat et un site actif on un forme complémentaire, deux enzyme différente avec 2 substrats différentes donnent les deux même produits ....... ca me laisse perplexe
merci de m'éclairer