Oulalah ça m'a l'air bien compliqué! Je n'ai pas encore vu ça dans mon cours!Les hélices alpha hydrophobes sont souvent des domaines transmembranaires
Je n'ai pas trouvé grand chose sur les domaines tranmembranaires! Juste ça: Le domaine transmembranaire est caractérisé par une séquence hydrophobe dont la fonction est l'ancrage du récepteur à la membrane.
Ca ne m'aide pas beaucoup!
Sinon j'ai devant moi la composition en aa de l'insuline, il y a en effet beaucoup de leucine...
Je bloque toujours sur cette question de leucine! Hier je suis allée à la bibliothèque, mais je n'ai rien trouvé sur les domaines transmembranaires ou la leucine. Faut dire aussi que la bibliothèque n'était pas forcément bien fournie en documents de biologie...
La leucine est un acide aminé dont le radical (groupement R, spécifique d'un AA) est une chaîne de carbone. Il s'agit donc d'un AA plutôt hydrophobe. Un domaine constituée d'une succession de Leu est susceptible d'être très hydrophobe; situation favorable pour une localisation transmembranaire.
Merci jmbowie.
Dans la question, on me dit que la région de la protéine mise en évidence se révèle riche en leucine. Il faut relier cette observation avec sa fonction. Mais avec la fonction de quoi? La leucine ou la protétine?
Je reformule la question: "En quoi le fait d'avoir une région hydrophobe est utile à cette protéine?"
D'accord!
Donc la préproinsuline comporte une séquence signal qui permet l'entrée de la chaîne dans la cavité du réticulum à la suite de sa synthèse. Cette séquence signal est hydrolysée et la molécule résultante de proinsuline est la seule a subir un transit dans le Golgi.
C'est donc cette séquence signale qui est riche en leucine?
Merci YOYO!