Acides Amines-Biochimie

[liban26]

Bonsoir,
Voici la sequence d'une proteine P:
Lys-Tyr-Ala-Ala-His-Phe-Arg-Gly
1/Donner la repartition des charges sur la sequence.
2/On fait diminuer le pH de 7 à 2.4.On remarque qu'il n'y a pas variation au niveau de la structure secondo-tertiaire.Quelle liaison peut-on exclure de cette experience?
3/Si le recepteur de cette proteine est hydrophobe,quelles sont les parties de la proteine qui assurent le lien avec ce recepeteur?
Moi,je repond de la facon suivante:
1/Lys:+2-His:+1-Arg:+1-Gly:-1
2/Pont disulfure.
3/Ala et Phe car ils sont hydrophobes.
Mes reponses sont vraies ou pas?
Merci d'avance
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[invite160a5434]

Ca a l'air correct

Bravo

[LXR]

Juste un petit truc de pinailleur : il faut mettre le chiffre avant le signe quand on parle de nombre de charge. Donc 2+, 1-,...

Greg

[liban26]

Merci t0yt0y pour cette confirmation et LXR pour cette remarque.

[A voir en vidéo sur Futura]

[Zellus]

Bonsoir,

Désolé de venir mettre mon grain de sel mais perso je ne suis pas d'accord avec les réponses aux deux premières questions.

Pour la question 1, je suppose que l'on est à pH 7 vu que ce n'est pas précisé. Or le pK_a de la chaîne latérale de l'histidine est de 6 environ donc à pH 7 elle n'est pas protonée.

Pour la question 2, certes il n'y a pas de pont disulfure vu qu'il n'y a pas de cystéine, mais je ne pense pas que ce soit la réponse qu'ils attendent. S'ils précisent qu'on passe de pH 7 à pH 2,4, il faut sans doute utiliser cette info. D'ailleurs c'est en rapport avec ta première question. Vu que tu as des charges positives et une charge négative dans ta protéine, tu peux supposer qu'il y a des interactions ioniques qui maintiennent la structure de ta prot. Or, en abaissant le pH, tu perturbes la charge globale de ta protéine. D'abord en passant par pH 6 tu vas protoner ton histidine et apporter donc une charge positive supplémentaire, ce qui peux déjà perturber l'interaction de ton extrémité C-terminale négative avec une des chaînes latérales positives déjà présentes. Et en plus, arrivé à pH 2,4 (qui est le pK_a du COO^- de la glycine), la moitié de ta protéine va être protonée au niveau de son C-ter et va donc perdre sa charge négative.
Et pourtant tout cela ne change pas la structure de ta protéine. Par conséquent tu peux te dire qu'il n'y a pas de liaison ionique impliquée dans la structure de ta prot.

Voilà, j'espère avoir été clair.

[liban26]

Merci beaucoup pour me corriger la faute.Il y a beaucoup de raisonnement ici,et tout est clair.