Biochimie Acides Aminés

[invite6989fbd6]

Bien le bonjour à vous, j'ai un petit soucis sur les acides aminés (les 21 fondamentaux), je comprends pas une chose, c'est à propos des ionisables acides (acide aspartique et glutamique) et des ionisables basiques (lysine et arginine) en fait, à pH physiologique (7 environ) les ionisables acides seront déprotoné et seront protoné en pH acide, et les ionisables basiques sont déjà protoné en pH physiologique ? Qu'en est-il des non ionisable (aspargine et glutamine) ? Pour les ionisables (histidine) et le reste ? (glycine, alaninee, tyrosine etc... j'pense que eux c'est normal, en dessous d'un pH 7 ils sont protonés et au dessus déprotoné). Désolé de poser beaucoup de questions... Mais j'suis un peu perdu. Merci d'avance pour votre aides et vos réponses
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[vpharmaco]

Bonsoir,

Je me lance dans un petit recapitulatif:

On distingue dans les acides aminés 3 groupements:
-l'acide carboxylique lié au carbone alpha : son pKa est generalement de 3-5
-l'amine liée au carbone alpha : son pka est généralement de 9-10
-la chaine latérale : elle peut porter des fonctions ionisables (Glu, Lys etc) ou non (Ile, Gly etc)

A pH physio (7 ou plutôt 7,4),
-les fonctions acides (pKa 3-5) seront sous forme de carboxylates
-les fonctions amines (pka 9-10) seront sous forme d'ammoniums
-les résidus Aspargine/glutamine qui portent une fonction amide sur leur chaine latérale ne sont pas ionisable et restent donc sous forme d'amide (CONH2) quelque soit le pH. Idem pour les autres résidus qui ne possèdent pas de chaine latérale ionisable (Ser, Val...)
-Pour l'histidine, le pKa de sa chaine latérale est de 7 donc suivant le pH exact, l'environnement... on la trouvera sous forme protonée ou non à pH physio.


Maintenant, il faut garder en tete que dans le peptides/protéines, seules les chaines latérales peuvent être ionisées (ainsi que les fonctions amine et acide carboxylique N- et C- terminales).

J'espere que j'ai répondu en partie à tes questions