Bonjour tout le monde, je vous sollicite, j'ai un petit trou de mémoire:
Le recepteur nucléaire resulte-il juste de l'assemblage LBD(helice alpha's) et un DBD (doigt de zinc)?
Peuvent-ils aussi faire parti de ses grandes famille recepteur tyrosine, serine-thréonine kinase?
Dans ce cas peuvent il faire parti de la famille des "recepteur membranaire?
Merci de votre contribution
Bonjour,
En allant de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale, un récepteur nucléaire est constitué de :
- Domaine AF1 (Activation function 1) : Intervient dans la stabilisation de co-régulateurs transcriptionnels interagissant avec le récepteur nucléaire.
- Domaine DBD (DNA Binding Domain) : Contient un motif à doigts de zinc permettant l'interaction avec un motif nucléique particulier appelé élément de réponse.
- Région charnière : c'est la petite partie qui relie le DBD au LBD (Ligand Binding Domain).
- Domaine LBD : domaine fixant le ligand du récepteur nucléaire.
- Domaine AF2 (Activation Function 2) : il peut être vu comme un prolongement du LBD étant donné qu'il est formé par la douzième hélice alpha du LBD (hélice H12). La fixation d'un ligand induit un changement de conformation du LBD entrainant un positionnement particulier de l'hélice H12. Comme cette hélice intervient dans le recrutement des corégulateurs transcriptionnels, son positionnement conditionne ce recrutement qui tendra vers des corépresseurs ou des coactivateurs selon les modifications structurales induites par le ligand (agoniste, agoniste partiel, antagoniste, agoniste inverse).
Les récepteurs nucléaires constituent une superfamille moléculaire à part entière. Ils sont donc à distinguer des récepteurs membranaires quels qu'ils soient. Pour ainsi dire, ils sont plus proches des facteurs de transcription puisque ce sont des facteurs de transcription ligand-dépendant, c'est à dire que la fixation d'un ligand induit un changement de leur activité transcriptionnelle.
Greg
C'est parfait merci!
