salut,
si je ne me trompes, y a 3 codons stop non.etant donne que 2 de ces codons peuvent donner un aa particulier,ne pourai t on pas envisager ke le 3eme fasse de meme(voire meme d autre codon en presence de srtuctures particulieres comme le SECIS)???
Si tout a fait, ou comme le PYLIS pour la pyrrolysine (bien que ca soit encore une hypothese pour ce dernierEnvoyé par exobiolo
). Mais, pour l'instant, cela n'a jamais ete démontre.
Yoyo
MESSAGE DE LA MODERATION
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Yoyo
chers amis,
très intéressant votre échange!
J'aimerais, si possible, avoir quelques précisions :
Quel est le couple rédox concerné ici : est-ce R-Se-Se-R/R-SeH, de la même manière que dans le cas de la cystéine, il s'agit du couple R-S-S-R/R-SH, en tous cas dans les réactions impliquant la glutathion preoxydase et la glutathion réductase ?En fait la plupart de ces enzymes sont impliques dans les voies d'oxydo-reduction. En effet changer le souffre en selenium permet d'augmenter tres fortement le potentiel redox de la proteine. Elle est donc plus active.
Quand vous dites que le potentiel redox est augmenté, pour que la protéine soit plus active, puisqu'il s'agit d'une protéine rédox, et que c'est l'eau oxygénée qui est réduite par le glutathion en eau, voulez-vous dire que l'écart des potentiels redox augmente entre les couples H2O2/H2O et R-Se-Se-R/R-SeH, ce qui signifierait que, selon la convention française, le potentiel rédox de ce couple (R-Se-Se-R/R-SeH) serait plus faible que celui de R-S-S-R/R-SH ?
Par ailleurs (et là je m'éloigne peut-être un peut du sujet), y a-t-il possibilité que la sélénocystéine R-SeH soit oxydé in vivo par un processus non enzymatique (en présence par exemple d'oxydants puissants et non contrôlés, par exemple les dérivés nitrés), en structures oxydées de manière irréversible comme par exemple en sélénites [R-SeO2(-)] ou séléniates [R-SeO3(-)] ?
