22 acides aminés...

**invite09c6c378** · 12/01/2004, 19h28

... au lieu de 20??? J'ai lu ça ...

Bonjour,
Quels sont donc les nouveaux ???
Ils ne peuvent entrer dans la composition des protéines... puisque aucun codon ne leur correspond...
Yoyo, sais-tu quelque chose???

Merci

**invite350db081** · 12/01/2004, 21h26

Salut coco,
moi j'ai entendu 20 aa protéiniques + 2 non protéiniques : ornithine et citrulline.
T.

invite7bc1ec1d · 12/01/2004, 22h11

Il me semble que ces deux acides aminés existent chez certaines Bactéries qui possèdent un code génétique un peu différent du notre.

**invite072b030b** · 12/01/2004, 22h27

Acides aminés supplémentaires du monde vivant
- acides aminés de série D et non L. attention, ils sont souvent utilisés dans les peptides antibiotiques qui ne sont pas des traduits d'ARN! mais synthétisés sans support d'information par des enzymes géantes (d'où la présence d'AA de série D)
- acides aminés rares des parois bactériennes comme il a été dit
Mais ce sont des ajouts et substitions post traductionnels, pas vraiment des acides aminés en plus. A ce moment là on peut rajouter les hydroxylysine et hydroxyproline, phospho-sérine etc...

Par contre, j'ai lu que pour l'appareil traductionnel des mitochondries humaines, un des codons stops code pour un acide aminé réellement supplémentaire : la sélénocystéine.
C'est un AA où le soufre de la cystéine a été remplacé par le sélénium (je ne sais pas si c'est un moyen d'expliquer sa formule sans l'écrire ou la vraie voie métabolique employée pour sa synthèse).

A voir en vidéo sur Futura · Aujourd'hui

invitec9f0f895 · 12/01/2004, 22h29

Bonsoir,

En effet il y a maintenant 22 acides aminés naturellement incorporés dans les proteines lors de la traduction.

Le 21^ème s'appelle la selenocysteine. On le retrouve chez tous les mammiferes (y compris l'homme), les bacteries aussi. L'atome de sélenium remplace un atome de souffre dans certaines proteines, qui ont un role oxydatif dans les mitochondries.

Le 22^ème s'appelle la pyrrolysine, il a ete identifie l'été dernier dans des gènes codant des methyltransferases, present dans des archaebacteries methanogenes.

Voila, je me demande bien ou tu as pu lire cela

Yoyo

**invite072b030b** · 12/01/2004, 22h31

http://opbs.okstate.edu/~melcher/MG/MGW2/MG2411.html

La sélénocystéine est donc vitale malgré tout. Elle est codée par UGA

invitec9f0f895 · 12/01/2004, 22h34

Envoyé par Neutrino

Par contre, j'ai lu que pour l'appareil traductionnel des mitochondries humaines, un des codons stops code pour un acide aminé réellement supplémentaire : la sélénocystéine.

Tout ce que dis Neutrino est parfaitement exacte, mais attention a ce raccourcis... les codons ne codent pour rien du tout! les codons correspondent a certains acides amines...

c'est du detail, mais pour les non inities ca a de l'importance.

Yoyo

**invite072b030b** · 12/01/2004, 22h37

oui, en fait, le codon correspond à son acide aminé dans le code qui est fixé. Le codon ne code pas, il est.

invitec9f0f895 · 12/01/2004, 22h40

Envoyé par Neutrino

http://opbs.okstate.edu/~melcher/MG/MGW2/MG2411.html

La sélénocystéine est donc vitale malgré tout. Elle est codée par UGA

En effet le selenium est un oligo-element essentiel. Il est suppose avoir un role dans la prevention du cancer notamment.
L'incorporation de la selenocysteine, au niveau du codon stop, depend de la presence d'une structure secondaire de l'ARNm (en forme de tige-boucle) appele l'élément SECIS. Il est situe juste apres le codon stop chez les bacteries. En revanche, cet element est situé tout a la fin de l'ARm (3' non codant) chez les eucaryotes. Cet element SECIS se lie a une proteine, qui elle meme interagit avec les facteurs necessaires a l'incorporation de la selenocysteine.
La chose la plus incroyable est que le mecanisme mis en jeu est extremement complexe. En effet il y a un ARNt specifique, ainsi qu'un facteur d'elongation specialement dedie a cette insertion. Alors que pour tous les autres ARNt c'est le facteur d'elongation classique qui permet l'incorporation de ceux-ci dans le ribosome.

Voila pour le mecanisme, mieux vaut eviter de me lancer sur le sujet

yoyo

**invite072b030b** · 12/01/2004, 23h22

Pour moi ca montre une chose : c'est une acquisition beaucoup plus tardive que le reste. C'est un très bon argument contre une vision d'une nature vivante parfaite fruit d'une grande intelligence agissant au jour le jour!
Quand tu parles de boucle, tu parles des palindromes?

**JPL** · 12/01/2004, 23h51

Quel est le codon pour la pyrrolysine, et dans quel cas cet aa est-il utilisé ?

invitec9f0f895 · 13/01/2004, 00h33

Quand tu parles de boucle, tu parles des palindromes?

c'est quelquechose qui ressemble a ca (SECIS est le nom donné a cette structure secondaire de l'ARNm en tige-boucle :

Quel est le codon pour la pyrrolysine, et dans quel cas cet aa est-il utilisé ?

Le codon utilise est UAG (contrairement a la seleno qui utilise UGA). Pour l'instant la pyrrolysine n'a ete identifiee que dans les methyltransferases, des archaebacteries mathanogenes.
L'article original

Yoyo

invitec9f0f895 · 13/01/2004, 01h43

J'ai trouve une image un peu plus belle du mécanisme d'action du SECIS chez les eucaryotes :

Yoyo

**invite09c6c378** · 13/01/2004, 07h51

Envoyé par Yoyo

Voila pour le mecanisme, mieux vaut eviter de me lancer sur le sujet

Merci pour ces précisions...
Pour le mécanisme... j'attendrai un peu...

invite0aa1883c · 13/01/2004, 09h57

Envoyé par Neutrino

Pour moi ca montre une chose : c'est une acquisition beaucoup plus tardive que le reste. C'est un très bon argument contre une vision d'une nature vivante parfaite fruit d'une grande intelligence agissant au jour le jour!

Tardif c'est relatif, vu que les bactéries et les mitochondries possédent ce type d'AA l'évenement est ancien, antérieur a l'endosymbiose de la bactérie ancestrale. Est ce que le tRNA spécifique et le facteur d'élongation spécifique sont codés par des gènes nucléaires ou alors mitochondriaux ?

Et maintenant je comprends mieux pourquoi un levuriste est interressé par les archae méthanogènes... eh eh eh

A+
John

**invite09c6c378** · 13/01/2004, 21h17

Envoyé par Yoyo

c'est quelquechose qui ressemble a ca (SECIS est le nom donné a cette structure secondaire de l'ARNm en tige-boucle :

:? et...
ça sert à quoi un... Secis??? en trouve-t-on sur tous les ARN???

invitec9f0f895 · 13/01/2004, 22h34

Envoyé par coco

:? et...
ça sert à quoi un... Secis??? en trouve-t-on sur tous les ARN???

Sans rentrer dans les details, le SECIS permet de changer le sens du codon UGA (habituellement un codon stop). En le permettant d'etre reconnu comme un codon sens (codon selenocysteine). Ce qui est incroyable c'est qu'on peut trouver jusqu'a 17 codons UGA reconnus comme codons selenocysteine dans un meme ARNm, alors qu'il n'y a qu'un element ou deux elements SECIS...

La figure que j'ai donne te donne aussi une idee de de comment ca fonctionne au niveau moleculaire.

=> Les sequences de l'ARNm sont donc capables de modifier le sens de certains codons présent sur cet ARNm... ca aussi quand on y pense c'est assez revolutionnaire non?

Yoyo

invitea8f15eda · 17/01/2004, 10h03

Envoyé par Neutrino

Pour moi ca montre une chose : c'est une acquisition beaucoup plus tardive que le reste. C'est un très bon argument contre une vision d'une nature vivante parfaite fruit d'une grande intelligence agissant au jour le jour!

et bien justement, tu pourrais faire ici un résumé des séquences qui ont conduit à l'ADN , l'état de l'art en somme, ce n'est pas en droite fil du sujet, mais cela peut m'aider.

dans les divers forums que je fréquente, je réplique systématiquement aux créationnistes sur le plan scientifique, certains sont coriaces et ne sont pas dénués de connaissances approfondies, les miennes ne sont celles que d'un amateur éclairé.
je ne veux pas les laisser occuper le terrain et influencer les personnes qui manquent de connaissances scientifiques.

merci

**invite09c6c378** · 17/01/2004, 10h51

Envoyé par Yoyo

Les sequences de l'ARNm sont donc capables de modifier le sens de certains codons présent sur cet ARNm... ca aussi quand on y pense c'est assez revolutionnaire non?

En effet, et... qu'est ce qu'il faut pour que des séquences d'ARNm en soient capables... Pourquoi donc n'y a-t-il pas plus d'anarchie???

**invite072b030b** · 17/01/2004, 12h03

C'est la structure secondaire qui rejaillit sur le sens de la primaire. C'est comme si le découpage en chapitres d'un livre changeait le sens des mots, c'est assez étonnant.

**invite09c6c378** · 17/01/2004, 13h08

Merci, mais alors... comment, grâce à quoi, l'ARN acquiert-il une structure secondaire???

**invite072b030b** · 17/01/2004, 15h24

Grâce à lui même: exemple la structure en palindrome. Exemple

xx'UAGUzzACUAyy'

au milieu il y a un centre de symétrie (je note --- la liaison phosphodiester entre les deux nucléotides du milieu)

UAGUz-zGACUA

Par complémentarité, les bases s'associent ensemble, formant une épingle à cheveux.

z---z
U A
G C
A U
xx'U Ayy'

L'épingle est maintenue par des liaisons hydogène entre les bases complémentaires face à face

Si ma mémoire est bonne, ce type de structure est vital pour l'épissage de l'ARNm.

**invite09c6c378** · 17/01/2004, 15h36

Ahhh, c'est parce que l'ARN est, à cet endroit là, symétrique....
Mais comment cette structure permet-elle de changer le sens du codon UGA, par exemple???

invitec9f0f895 · 17/01/2004, 16h05

Bonjour,

Attention TOUS les ARNm sont hautement structurés (l'image lineaire qu'on en fait souvent est totalement imaginatif, et ne correspond a aucune realite biologique!).

Les ARNm sont donc pleins de structures secondaires, "tiges boucles" (ce qu'a explique neutrino) ou plus complexes. Ces structures se forment en effet grace a la complementarite des bases (la meme qui permet en fait de creer la double helice d'ADN).
Pour compliquer les choses, certains appariement qui n'existent pas dans l'ADN sont possibles pour les ARN (G-U par exemple, ou encore G-A/A-G).

Pour en revenir au SECIS, celui ci change le sens du codon stop, en se liant a une proteine SB2, qui elle meme lie le facteur d'elongation specifique de l'ARNtselenocysteine (voir le dessin ci-dessus), mais attention c'est extrement specifique de la selenocysteine, toutes les structures secondaires ne font pas cela.

Yoyo

**invite09c6c378** · 18/01/2004, 09h41

Envoyé par Yoyo

Pour compliquer les choses, certains appariement qui n'existent pas dans l'ADN sont possibles pour les ARN (G-U par exemple, ou encore G-A/A-G).

Merci,

Et puis donc si je comprends bien, il existe des protéines chez l'homme qui renferment cet aa... lesquelles???
savons-nous le fabriquer cet aa ???
Et pourquoi ces nouveau appariements avec l'ARN... ne les a-t-on pas mis en évidence dans la double hélice d'ADN???

**invite072b030b** · 18/01/2004, 09h51

Several enzymes (for example, glutathione peroxidase, tetraikiodothyronine 5' deiodinase and formate dehydrogenase) contain the unusual amino acid selenocysteine.

C'est dans le lien que j'ai publié plus haut hihi

**invite09c6c378** · 18/01/2004, 20h52

Envoyé par Neutrino

Several enzymes (for example, glutathione peroxidase, tetraikiodothyronine 5' deiodinase and formate dehydrogenase) contain the unusual amino acid selenocysteine.

C'est dans le lien que j'ai publié plus haut hihi

Ahhhhh ... Pffffffff.... OK pour les enzymes!! et merci!!

invitec9f0f895 · 18/01/2004, 22h06

Envoyé par coco

Ahhhhh ... Pffffffff.... OK pour les enzymes!! et merci!!

En fait la plupart de ces enzymes sont impliques dans les voies d'oxydo-reduction. En effet changer le souffre en selenium permet d'augmenter tres fortement le potentiel redox de la proteine. Elle est donc plus active.
D'ailleurs il est interessant de noter que la selenocysteine se situe toujours dans le site actif de l'enzyme. On peut aussi noter que dans certains cas on peut tremplacer la selenocysteine, par la cysteine (par mutation). Cela affecte evidemment l'activite de l'enzyme mais souvent celle-ci est encore suffisament active pour assurer sa fonction.

La synthèse de la sélénocysteine est aussi assez particulière car elle a lieu directement sur l'ARNt!
En effet la premiere etape est le chargement de l'ARNtsec par une sérine. Cette sérine est alors activée (activation de la chaine contenant l'oxygene). Puis le sélénium est inséré pour créer la selenocysteine. Celle-ci est alors incorporée dans les selenoproteines. C'est quand meme un cas tout a fait a part de la synthèse d'un acide aminé directement sur son ANRt!

Yoyo

**invite09c6c378** · 20/01/2004, 20h50

Envoyé par Yoyo

Puis le sélénium est inséré pour créer la selenocysteine. Celle-ci est alors incorporée dans les selenoproteines. C'est quand meme un cas tout a fait a part de la synthèse d'un acide aminé directement sur son ANRt!

Ah oui! merci...
Juste un truc... saviez-vous que Séléné (dans la mythologie grecque) était la personnification de la Lune??? On la représentait comme une femme qui parcourait le ciel sur un char d'argent.... Sélénien qui appartient à la Lune!
Je l'ai appris aujourd'hui...
ça donne du relief à la selénocystéine, non???
Et le sélénium présente des analogie avec le soufre... ceci explique cela...

invite3c550e0c · 22/02/2004, 15h45

Force est de constater que vous faites une fixation sur le silicium... qui n'a rien à voir avec le sujet en cours!
Les modérateurs de Futura Sciences vous demandent d'éviter le hors-sujet, merci.

Pour la modération,
Sylvebarbe.

22 acides aminés...

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