Diverse question

[invite393f4b37]

Bonjour ,
En cette période d'examen , je fais quelque annales de biochimie et je bute sur plusieurs questions.Apres avoir cherché en vain sur internet je me permet de vous les posez ici:

Quels types d'interactions interviennent dans la liaison entre une protéine et son ligand ? j'ai répondu que sont les interactions apolaire , non covalente, ioniques et les liaisons hydrogène.

Des méthodes de séquençage d'acide aminé , laquelle est la plus utilisée , et pourquoi? j'ai mis que c'est la méthode d'edman car la protéine reste intact.

Quelles sont les propriétés dûes à la présence de l'insaturation ? j'ai dit que plus il y a d'insaturation plus la température de fusion diminue.

ensuite on me propose 4 acide gras : acide oléique , palmitique arachidonique et linoléique.
Parmis les 4 je dois trouver celui qui à le point de fusion le plus élévé : j'ai répondu l'acide oléique car il a plus de c que le palmitique et moin d'insaturation que les 2 autres,
et on me demande lequel a l'indice d'iode le plus élevé : la je ne sais pas quoi répondre car il n'y a pas de donnée

Proposer une technique permettant de déterminer la masse molaire d'une protéine hétérodimérique.Justifier : aucune idée.

ensuite on me parle de l'isomaltulose on me demande d'écrire sa structure mais ensuite on me demande si il est réducteur ou non. je sais que le saccharose n'y est pas , donc j'ai chercher sur internet et j'ai trouver qu'il était réducteur mais je ne comprend pas pourquoi.

Quelles sont les caractéristique d'un domaine protéique?

Quelle est la durée de la manip du depot du sds page a l'nalyse ? et celui d'un western blot?

Quelle soont les avantages de l'assemblage des protéines globulaire à l'aide de sous unité?

Dans le cas d'un repliement non spontané quelles sont les deux phénomènes qui y participent?

Des méthode de dosage chimique laquelle est la plus performante et quelle est sa sensibilité ? je dirais l'electrophorèse

Et enfin quelle est la spécificité de coupure de la trypsine ?

Voilà désolé de vous bombarder de questions , elle sont tirés de 5 annales différents c'est pour cela qu'il y en a autant

Merci d'avance pour vos réponses;

Cordialement.
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[invite393f4b37]

Bonjour ,
En cette période d'examen , je fais quelque annales de biochimie et je bute sur plusieurs questions.Apres avoir cherché en vain sur internet je me permet de vous les posez ici:

Quelles sont les propriétés dûes à la présence de l'insaturation ? j'ai dit que plus il y a d'insaturation plus la température de fusion diminue.

ensuite on me propose 4 acide gras : acide oléique , palmitique arachidonique et linoléique.
Parmis les 4 je dois trouver celui qui à l'indice d'iode le plus élevé : la je ne sais pas quoi répondre car il n'y a pas de donnée

Proposer une technique permettant de déterminer la masse molaire d'une protéine hétérodimérique.Justifier : aucune idée.

ensuite on me parle de l'isomaltulose on me demande d'écrire sa structure mais ensuite on me demande si il est réducteur ou non. je sais que c'est un isomère du saccharose et que le saccharose n'y est pas , donc j'ai chercher sur internet et j'ai trouver qu'il était réducteur mais je ne comprend pas pourquoi.

Quelle sont les avantages de l'assemblage des protéines globulaire à l'aide de sous unité?

Dans le cas d'un repliement non spontané quelles sont les deux phénomènes qui y participent?

Voilà
Merci d'avance pour vos réponses

Cordialement.

[Flyingbike]

Je réponds ici mais merci d'éviter les doublons a l'avenir

Quelles sont les propriétés dûes à la présence de l'insaturation ? j'ai dit que plus il y a d'insaturation plus la température de fusion diminue.

oui en effet

ensuite on me propose 4 acide gras : acide oléique , palmitique arachidonique et linoléique.
Parmis les 4 je dois trouver celui qui à l'indice d'iode le plus élevé : la je ne sais pas quoi répondre car il n'y a pas de donnée

l'indice d'iode est lié a la présence d'insaturations. Vous avez dans votre liste un saturé, un monoinsaturé, un bi insaturé et un tri insaturé. qui est qui et quelle est la conséquence pour l'indice d'iode ?

Proposer une technique permettant de déterminer la masse molaire d'une protéine hétérodimérique.Justifier : aucune idée.

c'est pas clair. A partir de quoi ? la masse molaire de la protéine totale ? peut être que la réponse attendue est un western blot en condition natives......

Quelle sont les avantages de l'assemblage des protéines globulaire à l'aide de sous unité?

j'avoue que je ne saisis pas la question......

Dans le cas d'un repliement non spontané quelles sont les deux phénomènes qui y participent?

de protéine ? pensez aux chaperonnes par exemple

[Flyingbike]

Quelle est la durée de la manip du depot du sds page a l'nalyse ? et celui d'un western blot?

question sans intérêt, selon les techniques employées, c'est variable. Un jour, un jour et demi....

Des méthode de dosage chimique laquelle est la plus performante et quelle est sa sensibilité ? je dirais l'electrophorèse

dosage de quoi ? de protéines ? c'est vaste. et la chromatographie/MS ? c'est bien plus sensible

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite393f4b37]

Bonjour merci de m'avoir répondu.
Le mono insaturé est l'acide oléique , le biinsaturé et l'acide linoléique par contre pour le tri insaturé je dirais l'acide arachidonique mais dans mon cours il en a 4 et pour le monoinsaturé c'est le palmitique et dans mon cours j'ai l'acide palmitoléique est ce le même ? donc celui qui a l'indice d'iode le plus élevé et l'acide palmitique et celui dont le point de fusion est le plus élevé est l'acide oléique c'est ca ?

ensuite pour la question "Proposer une technique permettant de déterminer la masse molaire d'une protéine hétérodimérique.Justifier" la question est donné tel quel sans infos complémentaires

pour les avantages j'ai répondu que les associations et dissociation sont plus facilement controlable et il y a un avantage économie génétique (c'eest ce que j'ai dan,s mon cours)

oui pour les protéine j'ai mis que ce sont les protéines chaperonne et le phénomène protéolytique irreversible
mais la question suivante est quelle sont les force oeuivrant au repliement des protéine ? j'ai mis que ce sont les forces electrostatique et les liaison secondaire ?

[invite393f4b37]

j'ai plein de question comme ça par exemple:
1)Une fois la migration effectué , que faites vous du gel pour pouvoir analyser les résultats ?
2)Quelle est la duirée de la manip du depot sur gel SDS PAGE à l'nalyse finale des résultats ?
3)pour le western blot : du transfert des protéines à l'nalyse des résultats?


pour la question sur les methode de dosage chimique j'ai trouver que c'est le nitrate d'argent avec une sensibilité de 5 à 10 ng.

Ai-je répondu correctement à cette question ? : Quels types d'interactions interviennent dans la liaison entre une protéine et son ligand ?

Et pour l'isomaltulose je comprend pas pourquoi il est réducteur car l'oh reducteur du glucose est pris dans la liaison osidique.

[invite393f4b37]

Pouvez aussi me dire si j'ai répondu correctement à ces question ? svp

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je n'arrive pas à faire celle avec la saponification...

[invite71f23525]

Très agaçante à lire cette discussion car vous répondez en réécrivant systématiquement les questions qui n'ont pas eu de réponses, sans aucun changement de forme. Par exemple, "Proposer une technique permettant de déterminer la masse molaire d'une protéine hétérodimérique.Justifier" a été déjà écrite 3 fois!!!!!

D'ailleurs à cette question, la réponse n'est pas évidente car cela dépend du vocabulaire utilisé. On préfère parler d'une fonction (qui peut être une enzyme par exemple) portée par deux protéines différentes, par conséquent on parle d'un hétérodimère. Mais parler d'une protéine hétérodimérique est pour moi un non sens. Chacun des monomères sera formée d'une protéine différente donc difficile à concevoir que leur association donne une nouvelle protéine. La question est mal posée ce n'est pas une protéine mais un complexe. La méthode de calcul dépend de ce que l'on dispose comme infornation au départ. Ce que propose Flyingbike est une bonne possibilité. On peut aussi avoir comme information les gènes codant ces protéines. Dans ce cas on peut déduire quels sont les cadres de lecture les plus longs, et de là traduire la séquence d'ADN en séquence protéique: cela permet de connaitre la masse théorique de chacune des protéines de l'hétérodimère, cela se termine ensuite par une addition...

[invite393f4b37]

Désolé , merci pour votre réponse