Biochimie:Quelle est la structure spatiale d'une proteine?

[invite28fd8248]

Bonjour!

Je pose cette question dans la rubrique chimie à défaut de ne pas avoir trouvé la biochimie.
D'après le cours,lors de la synthèse des protéines,les résidus d'acides aminés hydrophobes se replieraient à l'intérieure de la proteines,ce qui lui confère une structure du type :
coeur de la protéine = éléments hydrophobes
Extérieur de la protéine = éléments hydrophiles
Ma première question est la suivante :
*Toutes les protéines possèdent-elles cette configuration spatiale?
En effet,en cours de biologie cellulaire,il a été dit qu'une proteine fonctionnelle est une protéine correctement repliée.
Or j'ai vu des représentation de protéines qui ne laissaient pas deviner un coeur hydrophobe:il y avait des hélices alpha,des boucles,des coudures etc mais pas la trace d'élément hydrophobe (cf http://iramis.cea.fr/ComScience/Phas...p23ar1fig1.gif).
S'ensuit ma seconde question:
*Finalement la structure d'une protéine ne serait-ce pas un coeur hydrophobe omniprésent,entouré d'acides aminés à caractère hydrophiles sous forme d'hélice alpha,feuillets bêta,coudure etc etc?
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[invitebafe9fd8]

Dans mes souvenirs, les hélices alpha sont hydrophobes justement... vu que les protéines de la membrane cellulaire sont ancrées dans celle-ci par des hélices alpha.

[invite28fd8248]

Désolée mais je ne vois pas ce que tu veux dire par "les hélices alpha sont hydrophobes",pour moi une hélice alpha c'est une configuration spatiale créée par des liaisons hydrogènes entre acides aminés...

[invite5e2d695b]

d'après mes souvenirs, lorsqu'une protéine est synthétisé, l'enchainement des aa (structure primaire) va former des helice alpha ou feuillet beta entre aa carractéristique (c'est la structure secondaire). Ensuite comme la protéine est en milieu aqueux elle va se replier sur elle même de sorte que les aa contenant des groupement hydrophobe (chaine hydrocarboné, cycle aromatique qui n'aime pas du tout l'eau !) se trouve à l'intérieur de la protéine et non au contact de l'eau. ce repliement va former la structure tertiaire de la protéine.

[A voir en vidéo sur Futura]

[Zellus]

Bonsoir,

Je pose cette question dans la rubrique chimie à défaut de ne pas avoir trouvé la biochimie.

Pour la biochimie c'est dans la section biologie que ça se passe.

Toutes les protéines n'ont pas forcément de coeur hydrophobe non.
Ton prof a tout à fait raison, la protéine doit être bien repliée, sinon elle ne pourra pas remplir sa fonction correctement, et ceci peut conduire à certaines pathologies comme dans le cas du célèbre prion.

Dans mes souvenirs, les hélices alpha sont hydrophobes justement... vu que les protéines de la membrane cellulaire sont ancrées dans celle-ci par des hélices alpha.

Non les hélices alpha sont plus souvent hydrophiles, alors que les feuillets bêta sont plus souvent impliqués dans des interactions hydrophobes.
Il est vrai cependant que beaucoup de protéines sont ancrées dans les membranes grâce à des hélices alpha.
Mais elles ne sont pas toujours entièrement hydrophobes. Dans le cas des canaux ioniques par exemple, la face des hélices exposée aux lipides est constituée d'AA hydrophobes alors que celle à l'intérieur du canal est composée d'AA hydrophiles.

Finalement la structure d'une protéine ne serait-ce pas un coeur hydrophobe omniprésent,entouré d'acides aminés à caractère hydrophiles sous forme d'hélice alpha,feuillets bêta,coudure etc etc?

Pas forcément. Il n'y a pas forcément de coeur dans une protéine. Certaines protéines sont totalement déstructurées et ne possèdent ni hélice alpha ni brin bêta. Et les différentes structures secondaires peuvent être hydrophiles, hydrophobes ou amphiphiles. Bref, il faut de tout pour faire un monde.

Ensuite comme la protéine est en milieu aqueux elle va se replier sur elle même de sorte que les aa contenant des groupement hydrophobe (chaine hydrocarboné, cycle aromatique qui n'aime pas du tout l'eau !) se trouve à l'intérieur de la protéine et non au contact de l'eau

C'est pas toujours le cas. Et dans la plupart des cas les protéines ne se replient pas toutes seules dans la cellule. Dès qu'elles commencent à être synthétisées elles sont prises en charge par des protéines chaperons qui vont diriger et repliement.

[invitebafe9fd8]

Pourtant, les biochimistes utilisent des techniques qui permettent à partir du séquençage de calculer l'index hydropathique (énergie de transfert vers l'eau) qui quand il dépasse +20kcal/mol montre la présence de résidus d'AA hydrophobes organisés en hélice alpha comme dans le cas de la glycophorine ?
(j'ai dû rien comprendre, c'était ptet qu'un cas comme ça )

[invite28fd8248]

Zellusje me permet de tutoyer ^^) Tu dis que les protéines n'ont pas forcemment de coeur mais qu'elles doivent obligatoirement se replier pour être fonctionnelles...sur quoi se replient-elles?...de plus,les protéines chaperones qui vont permettre de replier la protéine se basent en général sur le caractère hydrophobe de celles-ci : une molécule mal repliée serait une molécule dont les parties hydrophobes seraient visibles à l'exterieur..ce qui m'amène à ma première question,que je vais un peu reformuler,toutes les protéines possèdent -t-elles des residus hydrophobes dans quel cas il serait necessaire de les "enfouir" au centre de la chaîne?( je me base sur le fait que l'Homme possède 20aa et qu'il possède d'une manière inevitable des residus hydrophobes...je me trompe peut-être).

A vrai dire,ce qui me parait bizarre,d'où ma question,c'est le fait qu'on considère que toutes les proteines vont passer par le stade "acides aminés hydrophobes ds la protéine"alors que,comme cela est représenté dans l'image que j'ai mis dans mon premier message,la plupart des proteines sont constituées de structures plus diverses telles que les hélices alpha ou boucles etc...Gspr que tu vois ou je veux en venir

[invite28fd8248]

et désolée pour le c'était un : (

[invite5e2d695b]

Tu as des acide aminé qui ont des groupement hydrophile (COOH, NH2, OH...) d'autre ont des groupement hydrophobe (phénylalanine par exemple). Cette partie hydrophobe se dirigera vers l'interieur pour ne pas être au contact de l'eau (dans ton cas).

Ne confond pas structure secondaire et structure tertiaire. Les proteines ont des helice et feuillet (structure secondaire) OK. Mais en plus de ça la chaine d'aa (les feuillet et helice compris) va se replier encore pour limiter les interaction avec le milieu extérieur : si tu es en milieu aqueux, ta proteine se repliera de façon a ce que les partie hydrophobe des acide aminé se retrouve vers l'intérieur de ta protéine

[Zellus]

Pourtant, les biochimistes utilisent des techniques qui permettent à partir du séquençage de calculer l'index hydropathique (énergie de transfert vers l'eau) qui quand il dépasse +20kcal/mol montre la présence de résidus d'AA hydrophobes organisés en hélice alpha comme dans le cas de la glycophorine ?
(j'ai dû rien comprendre, c'était ptet qu'un cas comme ça )

La glycophorine est une protéine transmembranaire et comme beaucoup de protéines membranaires elle s'ancre avec une hélice hydrophobe. Mais faut pas prendre son cas pour une généralité. A part leur rôle d'ancrage, les hélices alpha sont généralement hydrophiles dans le cas d'interactions intermoléculaires.

Zellusje me permet de tutoyer ^^)

Pas de problème ! Je tutoie tout le monde tout le monde sur ce forum moi aussi lol. C'est plus sympa quand même.

sur quoi se replient-elles?

Le repliement commence d'abord par la formation de structures secondaires et après ces différentes structures vont interagir entre elles pour former la structure tertiaire de la protéine.

toutes les protéines possèdent -t-elles des residus hydrophobes dans quel cas il serait necessaire de les "enfouir" au centre de la chaîne?

Il y a toujours au moins un AA hydrophobe dans une protéine oui je pense (en tout cas je ne connais pas de protéine avec uniquement des AA hydrophiles ou que hydrophobes mais qui sait). Et ce mélange aide aussi au repliement. Les AA hydrophobes sont en grande partie en effet plutôt vers l'intérieur de la protéine et ceci est assez important sinon les protéines interagiraient entre elles par interactions hydrophobes, et formeraient des agrégats, ce qui serait néfaste pour la cellule.

A vrai dire,ce qui me parait bizarre,d'où ma question,c'est le fait qu'on considère que toutes les proteines vont passer par le stade "acides aminés hydrophobes ds la protéine"alors que,comme cela est représenté dans l'image que j'ai mis dans mon premier message,la plupart des proteines sont constituées de structures plus diverses telles que les hélices alpha ou boucles etc...Gspr que tu vois ou je veux en venir

Comme je l'ai dit avant ces différentes structures secondaires ne sont pas constituées uniquement d'AA hydrophiles. D'ailleurs je ne sais pas ce qui te fait dire que les hélices alpha sur ton image ne possèdent pas d'AA hydrophobes. On ne connait même pas sa fonction ni si elle est membranaire ou pas. On ne peut donc rien en conclure.

[invite28fd8248]

Les hélices alpha par exemple ont tendance à mettre leur chaîne latérale vers l'exterieur,si ces chaînes étaient hydrophobes,elle se seraient positionnées à l'intérieur?

[Zellus]

Non la structure est générale pour les hélices alpha : les chaînes latérales sont dirigées vers l'extérieur qu'elles soient hydrophobes ou hydrophiles. Et de toutes façons le diamètre central de l'hélice est trop petit (environ 6 Å) pour que les chaînes latérales y pénètrent.
Tout dépend de l'environnement de la protéine. Des AA hydrophobes de différentes structures secondaires de la protéine peuvent par exemple interagir entre eux pour "fuir" un milieu trop aqueux, alors que dans une membrane, une hélice hydrophobe interagit directement avec les lipides.