Bonjour à tous,

J'étudie en ce moment un article scientifique (en anglais) qui porte sur l'hydrolyse de la fonction phosphodiester de l'ADN.
Pour mimer l'ADN, les chercheurs ont utiliser d'une part le BNP (bis-nitrophényl phosphate) et d'autre part le DMP (diméthoxy-phosphate). Le mécanisme d'hydrolyse se fait selon un réaction classique d'addition-élimination.

Ils ont mesurés que K(BNP)=20K(DMP). Je ne trouve pas cela logique car lors de l'élimination on a d'une part un groupe partant électroattracteur avec le nitrophényl, et d'autre part un groupe partant électrodonneur avec le méthoxy. Donc la constante de liaison devrait être plus grande pour ce dernier !!

Cela dit la seule explication que je peux trouver est que cette relation K(BNP)=20K(DMP) peut venir d'une contribution stérique et hydrophobe : le groupe nitrophényl est hydrophobe et volumineux, ce qui limite les degrés de liberté dans le site actif, donc le ΔS baisse, donc le ΔH augmente, d'où l'augmentation de la constante de liaison... Mais je ne suis absolument pas sûr...

Voilà donc si vous avez une meilleure explication je suis preneur !!

Merci à tous et bonne journée !