Biochimie protéines

[invitecaecaba2]

Bonjour,

Je ne suis pas sure d'avoir comprit le passage de la protéine sous forme de zwitterion en fonction du pH.
Donc, quand le pH est faible, on a COOH mais quand il augmente, la forme acide disparait et le groupement perd un proton se retrouvant ainsi sous forme COO-, qui est la forme zwitterion. Cette forme existe telle uniquement à pH=7?
Si le pH est basique, l'acide aminé déprotonne COO-. Si on ajoute de l'acide, les protons auront une affinité pour NH2 qui passe ainsi sous forme NH3+ .
Donc aux alentour de pH = 7, NH2 et COOH seront sous forme de zwitterion.

Je m'excuse car ce n'est absolument pas clair, pourriez-vous me corriger et/ou compléter ce que j'ai comprit?

Je vous remercie d'avance,
Stéphanie.
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[HarleyApril]

Bonjour

Selon ton schéma, la forme zwitterionique est quasiment la seule à exister entre pH 4 et 8.
Regarde la courbe, la forme apparaît (mais est minoritaire) dès que le pH dépasse 0, elle devient majoritaire vers pH2, puis quasi exclusive ce pH 4 à 8, elle redevient minoritaire vers pH 9 et quasi inexistante à partir de ph 11

Cordialement

[invitecaecaba2]

Merci, et pourriez-vous me donner une explication à cela?

[invitee51ce47c]

Bonjour,

Principe de l'équilibre acide/base. C'est dû aux valeurs des constantes de dissociation (pKa) des groupes COOH/COO^- et NH₃⁺/NH₂ présents dans les acides aminés qui constituent la protéine en question.

La pKa de l'acide acétique CH₃COOH est de 4.76.

La pKa de l'ammoniac NH₃ est de 9.2.

A noter qu'entre les pH 5 et pH 8, la forme zwitter ion de votre illustration est majoritairement neutre. Soumise à un champ électrique à pH 7.0, cette forme ne migre pas car étant non chargée (en supposant que le groupe R de votre illustration est neutre). Cette propriété est très importante en chimie des protéines car on parle alors de point iso-électrique (P.I.) pour une protéine. Chaque protéine étant constituée d'acides aminés différents (avec des groupes R ou chaînes latérales qui sont neutres comme la Gylcine, chargés + comme la Lysine ou chargés - comme le Glutamate), chaque protéine possède un P.I. différent, ce qui permet alors de les séparer dans un gel d'électrophorèse à un pH donné (typiquement : gel SDS-PAGE à pH 8.3-9.0).

Cordialement,

BCG

[A voir en vidéo sur Futura]