Bonjour, je me demande comment le dioxygéne se fixe à l'hémoglobine il me semble que le fer n'est pas en rien dans tous ça.
Voilà j'aimerai en savoir plus donc biochimiste bienvenue
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Bonjour, je me demande comment le dioxygéne se fixe à l'hémoglobine il me semble que le fer n'est pas en rien dans tous ça.
Voilà j'aimerai en savoir plus donc biochimiste bienvenue
Dernière modification par maxwellien ; 14/02/2014 à 19h01.
non, en effet, il y est pour quelque chose. Les interactions sont complexes mais la transformation principale est l'oxydation de Fe2+ en Fe3+ de façon réversible
http://www.chem1.com/acad/webtext/chembond/cb09.html
C'est quoi le lien entre l'oxydation du fer et la liaison O2 avec la molécule d'hémoglobine?
Oxydation du fer avec O2 peut être?
Non. Le fer(II) présent dans l'hémoglobine n'est pas oxydé en fer(III) par l'oxygène. La capture de O2 par l'hémoglobine est un phénomène certes réversible, mais sans modification chimique. L'hémoglobine est une molécule formée par un atome de fer en son centre. Autour de cet atome de fer, la nature a prévu d'enrouler un très long filament de plusieurs milliers d'atomes de carbone, azote et oxygène, eux-mêmes entourés aussi d'atomes H. Cela forme comme une pelote de laine. Mais l'enroulement laisse une sorte de trou assez long et très mince. Et la molécule d'Oxygène peut s'infiltrer dans ce trou et y rester prisonnière, jusqu'à ce que la nature décide de relâcher cet O2 une fois l'hémoglobine parvenue à destination vers la cellule qui a besoin d'oxygène.
Mais le fer(II) n'est pas oxydé dans l'opération. On peut fabriquer de l'hémoglobine avec du fer(III). Si on le fait, le trou est bouché et l'oxygène O2 ne peut plus s'y fixer.
OK d'accord donc l'hémoglobine est un complexe dont le ligant est le Fer
De plus l'O2 doit encore rentrée dans l'hématie pour trouver l'hémoglobine, comment ca se passe?
tu as une référence pour soutenir/expliquer le fait qu'il n'y aurait pas de changement d'état d'oxydation?Non. Le fer(II) présent dans l'hémoglobine n'est pas oxydé en fer(III) par l'oxygène. La capture de O2 par l'hémoglobine est un phénomène certes réversible, mais sans modification chimique. L'hémoglobine est une molécule formée par un atome de fer en son centre. Autour de cet atome de fer, la nature a prévu d'enrouler un très long filament de plusieurs milliers d'atomes de carbone, azote et oxygène, eux-mêmes entourés aussi d'atomes H. Cela forme comme une pelote de laine. Mais l'enroulement laisse une sorte de trou assez long et très mince. Et la molécule d'Oxygène peut s'infiltrer dans ce trou et y rester prisonnière, jusqu'à ce que la nature décide de relâcher cet O2 une fois l'hémoglobine parvenue à destination vers la cellule qui a besoin d'oxygène.
Mais le fer(II) n'est pas oxydé dans l'opération. On peut fabriquer de l'hémoglobine avec du fer(III). Si on le fait, le trou est bouché et l'oxygène O2 ne peut plus s'y fixer.
Par exemple : http://acces.ens-lyon.fr/biotic/gpe/...html/hbstr.htm
http://www.chufes.ma/amirf/Cours/biologie/7.pdf
http://biochimiedesproteines.espacew...oke.ca/2d.html
et tous les livres de chimie organique avancée...
merci pour le premier et le troisième lien... ca me rafraichit un peu la mémoire des cours de biochimie. Par contre le deuxième lien que tu donnes sème plus de confusion qu'autre chose...
La description de l'état d'oxydation du fer dans l'hémoglobine decrite ci-dessus correspond au modèle biochimique traditionnel qui est toujours enseigné et qui apparaît ainsi dans les ouvrages cité en référence. Malheureusement, ces ouvrages ne tiennent absolument pas compte des découvertes récentes qui remettent en cause ce modèle sans remettre en cause d'ailleurs la reversibilité de la fixation de l'oxygène. La spectroscopie de photoélectrons, la diffusion Raman et la spectroscopie d'absorption des rayons X, trois techniques d'investigation de la structure locale et électronique permettent de mieux cerner cet etat d'oxydation dans l'oxyhémoglobine et montrent que celle-ci contient bien des ions Fe3+ liés a un superoxyde O2-, qui peuvent etre relachés reversiblement, et non Fe2+ lié à l'oxygène neutre O2. Cela n'a rien à voir avec la methéhoglobine, qui effectivement ne peut pas relacher l'oxygène. Voir http://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin (en anglais, hélas).
De quelle nature est la liaison chimique entre l'O2 et l'hémoglobine?