Bonsoir,

Je pense que c'est plus de la biochimie mais je ne savais pas où aller

Du coup j'essaie de faire cette exercice pour m'entraîner et j'ai besoin de votre aide

Voici l'énoncé:
1 Les groupes Phosphates, par exemple ceux des nucléotides, interagissent souvent avec les chaînes
latérales des Arginines. De la meme façon on observe souvent qu’ils interagissent avec les extrémités
N terminales des hélices alpha . Pourquoi ? (cela peut aider de dessiner un groupe phosphate , une
chane latérale arginine, êt une extremite d’helice alpha …)

2 Les résidus prolines sont très déstabilisants pour une helice alpha dans laquelle ils sont insérés.
Pourquoi ?

3 Si l’on reporte sur le diagramme de Ramachandran les résidus de type proline observés dans les
protéines on observe une répartition très différente de celles observées pour les autres acides aminés.
Pourquoi ?

4 Un résidu dont la chaîne latérale est ionisable montre parfois un pKa anormal lorsqu’il est
inséré dans une protéine. Par exemple un résidu Glu (dont pKa normal de la chaine latérale
est environ 4) voit son pKa deplacé vers les pH acides lorsqu’il se trouve à proximité d’une
charge positive. A l’inverse son pKa est deplacé vers les pH plus élevés lorsqu’il est enfoui
dans une protéine (ce qui est peu fréquent). Pourquoi ?

5 Il existe une méthode permettant de prédire les segments transmembranaires d’une protéine dont
on ne connait que la séquence. Cette méthode repose sur l’attribution à chaque type d’acide aminé
d’un indice d’hydrophobie relié au caractère plus ou moins hydrophobe de sa chaîne latérale. Imaginez
le principe de cette méthode par analogie aux méthodes de prédictions de structure secondaire vues
en cours.

6 Si on fabrique un peptide correspondant à un fragment de protéine qui est replié en
structure secondaire (par exemple une hélice alpha) dans la protéine entière. Ce fragment ne
forme en général pas de structure secondaire lorsqu’il est seul. Pourquoi ?

7 Les méthodes de prédiction de structures secondaires vues en cours ont une efficacité
relative ou seule une partie des structures secondaires est correctement prédite. Malgré des
années d’efforts pour améliorer ces méthodes, il semble impossible de prédire correctement,
par ces méthodes, la totalité des structures secondaires. Quelles peuvent être les raisons
fondamentales qui limitent leur efficacité ?


Voici ce que j'ai répondu:
1)
2) Les résidus prolines sont déstabilisant car dans une hélice on fait des liaisons H entre le CO d'un résidu n et le NH du résidu n+4. Donc comme la proline ne possède pas de d'Hydrogène dans sa chaîne latéral donc il n' y a pas de liaison H

3) Je pense ici que c'est parce que la proline a une certaine structure (cycle) et que on ne peut pas l'étier vu que la chaîne latérale se referme sur son NH

4) Pour le premier (avec un pH acide): cela doit être les interactions entre dipôle. et pour le 2ème (avec un pH plus élevé) comme la protéine est enfoui elle s'est peut-être repliée parce qu'elle est dans l'eau. Donc c'est les interactions hydrophobes?

5) Du coup on sera qu'elle partie est hydrophobe (interne) et la partie hydrophile (externe). Donc l'acide aminé hydrophobe sera replié ou enfouis/ recouvert par un autre acide aminé hydrophile ou moins hydrophobe. Je ne sais pas si j'ai bien formulé ma réponse en répondant à la question

6) Pour avoir une structure II il faut des liaisons H entre les groupements amide et carbonyle, plusieurs résidus... Donc si on prend un peptide il nous pourra pas assez faire de liaisons H et donc on aura pas d'intéractions stabilisantes.

7) Les limites:
- les protéines peuvent avoir différentes conformation. Elles peuvent se repliées
- Elles peuvent subir des modifications post-traductionnelles
- bcp de protéines ne sont pas codées par le code génétique (je ne sais pas si cela peut expliquer ce manque )

Merci d'avance pour vos réponses