Répondre à la discussion
Affichage des résultats 1 à 6 sur 6

Acides Amines-Biochimie



  1. #1
    liban26

    Acides Amines-Biochimie

    Bonsoir,
    Voici la sequence d'une proteine P:
    Lys-Tyr-Ala-Ala-His-Phe-Arg-Gly
    1/Donner la repartition des charges sur la sequence.
    2/On fait diminuer le pH de 7 à 2.4.On remarque qu'il n'y a pas variation au niveau de la structure secondo-tertiaire.Quelle liaison peut-on exclure de cette experience?
    3/Si le recepteur de cette proteine est hydrophobe,quelles sont les parties de la proteine qui assurent le lien avec ce recepeteur?
    Moi,je repond de la facon suivante:
    1/Lys:+2-His:+1-Arg:+1-Gly:-1
    2/Pont disulfure.
    3/Ala et Phe car ils sont hydrophobes.
    Mes reponses sont vraies ou pas?
    Merci d'avance

    -----


  2. Publicité
  3. #2
    t0yt0y

    Re : Acides Amines-Biochimie

    Ca a l'air correct

    Bravo
    Allo, Stérique ?! Oui ... Ici Nétique !!!!

  4. #3
    LXR

    Re : Acides Amines-Biochimie

    Juste un petit truc de pinailleur : il faut mettre le chiffre avant le signe quand on parle de nombre de charge. Donc 2+, 1-,...

    Greg

  5. #4
    liban26

    Re : Acides Amines-Biochimie

    Merci t0yt0y pour cette confirmation et LXR pour cette remarque.

  6. #5
    Zellus

    Re : Acides Amines-Biochimie

    Bonsoir,

    Désolé de venir mettre mon grain de sel mais perso je ne suis pas d'accord avec les réponses aux deux premières questions.

    Pour la question 1, je suppose que l'on est à pH 7 vu que ce n'est pas précisé. Or le pKa de la chaîne latérale de l'histidine est de 6 environ donc à pH 7 elle n'est pas protonée.

    Pour la question 2, certes il n'y a pas de pont disulfure vu qu'il n'y a pas de cystéine, mais je ne pense pas que ce soit la réponse qu'ils attendent. S'ils précisent qu'on passe de pH 7 à pH 2,4, il faut sans doute utiliser cette info. D'ailleurs c'est en rapport avec ta première question. Vu que tu as des charges positives et une charge négative dans ta protéine, tu peux supposer qu'il y a des interactions ioniques qui maintiennent la structure de ta prot. Or, en abaissant le pH, tu perturbes la charge globale de ta protéine. D'abord en passant par pH 6 tu vas protoner ton histidine et apporter donc une charge positive supplémentaire, ce qui peux déjà perturber l'interaction de ton extrémité C-terminale négative avec une des chaînes latérales positives déjà présentes. Et en plus, arrivé à pH 2,4 (qui est le pKa du COO- de la glycine), la moitié de ta protéine va être protonée au niveau de son C-ter et va donc perdre sa charge négative.
    Et pourtant tout cela ne change pas la structure de ta protéine. Par conséquent tu peux te dire qu'il n'y a pas de liaison ionique impliquée dans la structure de ta prot.

    Voilà, j'espère avoir été clair.

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    liban26

    Re : Acides Amines-Biochimie

    Merci beaucoup pour me corriger la faute.Il y a beaucoup de raisonnement ici,et tout est clair.

  9. Publicité

Sur le même thème :

Discussions similaires

  1. Biochimie Acides Aminés
    Par Valkjora dans le forum Chimie
    Réponses: 1
    Dernier message: 09/02/2009, 19h18
  2. les acides aminés en biochimie
    Par petitelectron dans le forum Chimie
    Réponses: 4
    Dernier message: 20/01/2009, 09h14
  3. Biochimie : Acides aminés
    Par Sribibi dans le forum Chimie
    Réponses: 4
    Dernier message: 19/12/2008, 23h17
  4. Acides amines ph
    Par lillas dans le forum Chimie
    Réponses: 2
    Dernier message: 15/01/2008, 19h24
  5. Biochimie - Acides aminés
    Par Orsolya dans le forum Biologie
    Réponses: 2
    Dernier message: 18/01/2006, 09h44