bonjour !
bon voila à chaque fois que je dessine un graphe de linéarisation d'une réaction enzymatique les points ne concordent pas !!
et pourtant j'utilise le papier millimétré
donc y a t'il une astuce pour bien choisir l'échelle
et dans le cas de l'inhibiteur comment sortir le Ki
et j'ai pas compris comment ils ont sortis le Vmax le km
est-ce celui de l'enzyme ou de l'inhibiteur ???
merci
Salut,Envoyé par KakashiSensei
C'est peut être normale, avec des données expérimentales les points ne sont pas exactement aligné.
Donne moi tes point je te dirais ce que j'en pense et si tu peu ton graphique aussi.
Vmax est donné par l'inverse de l'ordonnée à l'origine. et le Km c'est l'opposé de l'inverse de l'abcisse à l'origine. tu me suis? opposé c'est -X, inverse c'est 1/X.
C'est le Km et la Vmax de l'enzyme, en présence d'inhibiteur on appelera ça plustot Km' et Vmax'.
Pour trouver Ki c'est pas la même méthode si c'est un inhibiteur compétitif ou non. Il faut par exemple trouver les Km' et les tracer en fonction de la concentration d'inhibiteur et l'abscisse à l'origine te donnera le Ki (c'est truc comme ça).
Je me souviens plus bien mais je peux regarder dans mes cours si tu veux
Je peux même t'envoyer mes cous sous forma pdf.
A+
merci beaucoups pour ta réponse
je me suis 1 peu obstiné et c'est bon je pense que j'ai trouvé la solution
encore merci
