Bonjour,
Je trouve une certaine incohérence dans mon cours de biochimie sur la protéine Hémoglobine.
On me dit d'une part que L'Hb a une moins forte affinité pour la Myoglobine (sa ok) car la P50 (pression partielle d'oxygène pour laquelle 50% des sites sont saturés) est plus élevée pour l'Hb que la Mg.
Puis on me parle plus précisément de l'Hb, que l'affinité à l'Hb est liée à la 2-3 Biphosphoglycérate (BPG). Voilà le problème :
-Le BPG est présent dans les Globules rouges (lieu de l'hb) à forte concentration. Il se fixe sur l'Hb lorsque l'O2 quitte le globule rouge (on a donc la désoxy Hb, et la fixation de BPG sur la désoxy Hb diminue son affinité pour l'O2 d'un facteur 26). Puis la désoxy Hb arrive au poumon, et la valeur élevée de P02 provoque d'une part la fixation d'O2 sur l'Hb, et le détachement de BPG...
Pourquoi une valeur élevée de P02 ??? Une valeur élevée de P02 ne veut pas dire faible affinité pour l'O2 ?? (à moins que la valeur élevée de P02 vienne du poumon, ce qui veut dire que l'02 tends à ''fuir'' le poumon en allant dans Hb, même si c'est un peu tiré par les cheveux).
Merci d'avance !!
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