Biochimie : liaisons ioniques

[invite5e32ac02]

Bonsoir,

On dit que les liaisons ioniques jouent un grand rôle dans la structure des protéines, seulement mon problème est que l'eau est censée casser ces liaisons ioniques ! L'eau ne parvient pas au lieu de l'interaction me direz-vous (si la protéine est repliée par exemple), elle est ainsi faisable.

Cependant j'ai vu également que la concentration en sels entraîne une séparation de charges (sépare 2 protéines qui interagissent par une liaison ionique), comment cela est-il possible sachant que l'eau ne parviendrait pas elle-même à séparer ces charges ?
-----

[invite5e32ac02]

Nobody ? Ca me perturbe cette histoire

[CN_is_Chuck_Norris]

Bonjour,
ademttons qu'une protéine soit globulaire, les interactions ioniques à l'intérieur ne seront pas cassées, ni par l'eau ni par les sels.
la présence de sels induit un masquage des charges électrostatiques cependant, si le repliement de la protéine (grâce aux interactions internes non touchées) mets à proximité spatiale un COO- et un NH3+, tu pourras mettre autant de sels ou d'eau que tu voudras, la liaison se fera.
C'est lié au fait que si 2 fonctions (complémentaires) sont voisine dans l'espace et maintenu dans cette proximité, leur concentration effective devient infinie (j'exagère un peu). cela veut dire que la dynamique de la liaison sera déplacé vers sa formation.
je te suggère de regarder un peu du côté de la synthèse dirigée par une matrice dite "template-directed synthesis". C'est exactement ce concept de disposition spatiale qui est utilisé.

[invite5e32ac02]

D'accord merci beaucoup!

[A voir en vidéo sur Futura]