Biochimie: les acides aminés
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Biochimie: les acides aminés



  1. #1
    verypette

    Biochimie: les acides aminés


    ------

    Bonjour, j'aimerais savoir pourquoi tous les acides aminés (sauf la glycine) naturels sont L? Quelles influence cela peut-il avoir sur le vivant?
    Merci et bonne journée

    -----

  2. #2
    moco

    Re : Biochimie: les acides aminés

    Personne ne sait pourquoi les acides aminés sont L. C'est un des plus grands mystères de notre temps. Et pourquoi les sucres ne sont en général que d'un seul isomère ? Celui qui saura répondre à cette question sera à coup sûr le Prix Nobel de l'année suivante.

  3. #3
    verypette

    Re : Biochimie: les acides aminés

    merci et bonne soirée

  4. #4
    Geb

    Re : Biochimie: les acides aminés

    Bonsoir,

    Citation Envoyé par verypette Voir le message
    Bonjour, j'aimerais savoir pourquoi tous les acides aminés (sauf la glycine) naturels sont L?
    Si la glycine n'est pas L, c'est parce que la conformation moléculaire est achirale.

    On sait depuis très longtemps qu'il existe des acides aminés D dans le vivant (au moins depuis les années 1940), qui sont synthétisés par de gros complexes protéiques, différents du ribosome (ça on l'a appris plus tard).

    En fait, si les acides aminés (du moins ceux codés génétiquement) sont L, c'est à cause des ribosomes. Déjà en 1976, on avait identifié plus de 300 acides aminés différents dans le vivant, et certains sont D. J'ignore où on en est dans le décompte aujourd'hui.

    Depuis la fin des années 1960, on soupçonne que le centre actif d'un ribosome (celui qui lie les acides aminés entre eux) sélectionne préférentiellement les acides aminés L. Depuis 2000, on a la structure 3D du ribosome à une résolution atomique, ce qui permet au biochimiste de faire des études beaucoup plus poussées, qui ont révélées, en 2006 et 2007, que les ribosomes étaient davantage susceptibles de lier une paire L-L qu'une paire D-D ou D-L d'un facteur d'environ 40 fois. En outre, si on enlève certaines parties du centre actif, la capacité de discrimination n'est pas totalement perdue, mais elle diminue. Donc, on est en droit de penser que la capacité du ribosome à discriminer les acides aminés L des acides aminés D qu'elle a été soumise à la sélection naturelle, qu'elle a évolué, et qu'elle s'est amélioré au fil des générations, probablement très tôt dans l'histoire de la vie (et même peut-être avant l'apparition des premières cellules vivantes).

    Donc, les questions qu'on devrait se poser sont plutôt : "comment sont apparus les ribosomes ?", ou "y avait-il une sélection similaire avant l'apparition du ribosome ?" et "si oui, par quel mécanisme ?", ou encore "la fonction du ribosome a-t-elle toujours été la même ?", etc.

    En tout cas, depuis qu'on a la structure 3D du ribosome (qui a valu un Prix Nobel aux équipes qui l'on déterminé), on sait depuis 2009 que cette structure est faite de couches successives, comme celles d'un oignon. En "pellant l'oignon", les scientifiques ont pu déterminer qu'au centre se trouve un brin d'ARN de 109 nucléotides (si ma mémoire est exacte), dont la fonction à l'origine est encore relativement difficile à déterminer, mais toujours à l'étude (en tout cas, cette chaîne est très mauvaise pour discriminer les acides aminés L des acides aminés D).

    Donc, patience, la recherche avance.

    Le problème, c'est de savoir à quel stade l'homochiralité du vivant est apparue (par exemple, avant ou après l'apparition du ribosome, mais pas seulement). C'est à ce niveau que les scientifiques ne sont pas (encore) d'accord. En ce qui me concerne, j'aime bien l'hypothèse du chercheur danois Soren Toxvaerd, qui fait intervenir une interaction entre glycéraldéhyde et acides aminés, à l'époque de l'évolution chimique qui a vraisemblablement précédé la vie.

    Citation Envoyé par verypette Voir le message
    Quelles influence cela peut-il avoir sur le vivant?
    Il y a plusieurs réponses avancées pour résoudre cette question, mais je vais t'en donner une seule ; celle d'un vulgarisateur, et biophysicien français très connu, du nom d'André Brack, qui a travaillé sur cette question à partir de la fin des années 1970 : une chaîne d'acides aminés composée des deux formes (D et L) ne peut pas former une hélice alpha, qui est une des conformations protéiques bioactives les plus courantes dans le vivant. Donc, il y a clairement un avantage a n'avoir que des acides aminés d'un même type.

    Par contre, le fait que nos acides aminés soit tous D ou tous L, ça n'a probablement été qu'une histoire de hasard, puisque rien empêche, dans l'état actuel de nos connaissances et jusqu'à preuve expérimentale du contraire, d'imaginer une forme de vie parfaitement fonctionnelle qui utilise les acides aminés D plutôt que les L.

    Cordialement.
    Dernière modification par Geb ; 15/01/2016 à 01h30.

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