Heme : Liaison de l'O2 - etage d'oxydation du Fe

[invited4a04076]

Bonjour à tous !

J'ai déjà posé cette question sur le forum Bio, mais il semble que je pose une colle... Vu que c'est tout de même de la chimie, je viens vois si vous n'avez pas une idée !


Je travaille depuis peu sur 2 hémoprotéines: indoleamine 2,3-dioxygénase et Trp 2,3-dioxygenase. Celles-ci sont des hémoprotéine dont le fer coordonne la molécule de dioxygéne afin de permettre la dioxygénisation du l-Trp (et quelques analogues).

J'avais une petite question à laquelle je n'arrive pas vraiment à répondre pourquoi le Fe (II) lie le dioxygène alors que le Fe (III) non ?

D'un point de vue chimique, la liaison de coordination (je dirais même plutôt une covalente dative ?) se passe avec le partage d'un doublet de l'oxygène sur une orbitale d de Fe. Mais dans ce cas le Fe (II) et Fe (III) possède tout les deux une orbitale vacante.
Mais si il s'agit du partage d'un électron c'est une autre histoire. Le Fe (II) possède un 4d6 et dont à 6e- disponible ce qui lui permet d'avoir 6ligands, alors que Fe (III) possède des orbitales 4d5 et donc seulement 5éme pour la coordination. Maintenant vu qu'on parle de partage d'un doublet électronique, je ne pense pas que ça puisse entrer en compte.
Je me suis aussi renseigner au niveau des états haut spin/bas spin mais je ne vois pas en quoi ça pourrait empêcher la liaison de O2 au Fer(III)...

Le hic c'est que d'un point de vue coordination il me semble que le Fe (II) et Fe (III) sont tout les deux capables d'avoir 6ligands non ?


Finalement en cherchant dans des publis, j'ai pu voir que sur une des publis, le Fe (II) se plaçait sur le plan avec les azote de la porphyrine (= groupement heme) alors que le Fe (III) se plaçait un peu plus bas et était dés lors moins disponible pour la coordination. Mais il n'explique pas vraiment pourquoi. (Après relecture, je pense qu'ils se servent de cette façon de représenter comme modèle et non sur base d'observation structurale)


Voilà, je suis conscient que je parle ici de pas mal de choses diverses et surement certaines fausses ou non applicable dans ce cas... Mais si vous avez des pistes pour moi, je suis preneur !


Merci d'avance
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[moco]

Tu te heurtes à un problème complexe, dont la solution a été découverte il y a peu de temps. Voir l'article dans Wikipédia.
Le problème vient du fait que le complexe que fait l'hémoglobine et O2 est diamagnétique, alors que le fer et O2 sont tous deux paramagnétiques.
Il semble que, quand O2 entre dans la molécule d'hémoglobine, il se passe un transfert d'électron entre Fe2+ et O2, et qu'il se forme Fe3+ d'une part, et l'étrange ion O2^- d'autre part. Cet ion est en réalité un radical ayant un électron célibataire sur un atome O, et une carte négative sur l'autre atome O. Le tout serait diamagnétique, selon Wikipedia. Le comble, c'est qu'au moment où cette hémoglobine oxygène arrive au contact de la cellule, la réaction se passe en sens inverse, et O2 est libéré en régénérant l'ion Fe2+.

[invited4a04076]

Salut, merci de ta réponse !

En effet je connais, on parle dans ce cas de superoxyde. Je vais aller jeter un coup d'oeil à wikipedia voir ce qu'ils disent. Mais ceci a pu être "prouvé" dans le cas de l'hémoglobuline ? Ce ne serait donc que la possibilité d'oxdyation de Fe(II) en Fe(III) ?

Ici dans des publi récente sur mon hémoprotéine (IDO) on propose en effet lors de la réaction catalysée (dioxygénisation du L-Trp), 2mécanisme. Le premier par ruputure hétérolytique et le second par rupture homolytique (rendue possible grâce au superoxyde Fe(III)-O2*. Mais il n'y pas de mécanisme plus probable que l'autre (jusqu'à présent). Et il propose d'ailleurs le superoxyde car cela est observé dans le cas de l'hémoglobine. As-tu une idée de comment mettre ceci en évidence expérimentalement ?

Merci encore pour la réponse

[moco]

Va voir dans l'article de Wikipedia. Tout cela est expliqué en long et en large. Mais ce sont toujours des mesures de magnétisme.

[A voir en vidéo sur Futura]